Forskere laver en proteinmåtte, der kan opsuge forurening

I et gennembrud, der kunne føre til en ny klasse af materialer med funktioner, der kun findes i levende systemer, forskere ved University of California, Berkeley, har fundet ud af en måde at holde visse proteiner aktive uden for cellen. Forskerne brugte denne teknologi til at skabe måtter, der kan opsuge og fange kemisk forurening.

På trods af mange års indsats for at stabilisere proteiner uden for deres oprindelige miljøer, forskere har gjort begrænsede fremskridt med at kombinere proteiner med syntetiske komponenter uden at kompromittere proteinaktiviteten. Den nye undersøgelse viser en vej mod at udnytte proteinkraften uden for cellen ved at demonstrere en unik måde at holde proteiner aktive i syntetiske miljøer. Materialerne præsenteret i undersøgelsen kunne muliggøre on-demand biokemiske reaktioner, hvor de engang ikke var mulige.

"Vi tror, ​​vi har knækket koden til grænseflade mellem naturlige og syntetiske systemer, " sagde studieforfatter Ting Xu, en Berkeley-professor i Institut for Materialevidenskab og Teknik og Institut for Kemi, hvis laboratorium ledede arbejdet.

Undersøgelsen vil blive offentliggjort i tidsskriftets 16. marts-udgave Videnskab . Forskningen blev støttet af bevillinger fra det amerikanske forsvarsministerium. Samarbejdspartnere ved Northwestern University blev støttet af Department of Energy og Sherman Fairchild Foundation. Samarbejdspartnere ved University of Lyon og Air Force Laboratory modtog støtte fra Fulbright-programmet og Miller-instituttet.

Problemet med proteiner er, at de er kræsne. Fjern dem fra deres oprindelige miljøer, og de vil sandsynligvis falde fra hinanden. For at fungere korrekt, proteiner skal foldes til en bestemt struktur, ofte ved hjælp af andre proteiner. For at overkomme denne udfordring, Xus laboratorium analyserede tendenser i proteinsekvenser og overflader for at se, om de kunne udvikle en syntetisk polymer, der giver alle de ting, som et protein skal bruge for at bevare sin struktur og funktion.

"Proteiner har et meget veldefineret statistisk mønster, så hvis du kan efterligne det mønster, så kan du gifte dig med de syntetiske og naturlige systemer, som giver os mulighed for at fremstille disse materialer, " sagde Xu.

Xus laboratorium skabte derefter tilfældige heteropolymerer, som de kalder RHP'er. RHP'er består af fire typer monomer -underenheder, hver med kemiske egenskaber designet til at interagere med kemiske pletter på overfladen af ​​proteiner af interesse. Monomererne er forbundet for at efterligne et naturligt protein for at maksimere fleksibiliteten af ​​deres interaktioner med proteinoverflader. RHP'erne fungerer som ustrukturerede proteiner, almindeligvis ses inde i celler. De øgede membranproteinfoldning i vand under proteintranslation og bevarede vandopløselig proteinaktivitet i organiske opløsningsmidler.

Forskerne ved Northwestern University kørte omfattende molekylære simuleringer for at vise, at RHP ville interagere positivt med proteinoverflader, vikle omkring proteinoverflader i organiske opløsningsmidler og svagt i vand, fører til korrekt proteinfoldning og stabilitet i et ikke-native miljø.

Forskerne testede derefter, om de kan bruge en RHP til at skabe proteinbaserede materialer til bioremediering af giftige kemikalier, som de blev finansieret til at gøre af forsvarsministeriet. Forskerne blandede RHP med et protein kaldet organophosphorhydrolase (OPH), som nedbryder de giftige organofosfater, der findes i insekticider og kemiske krigsmidler.

Forskerne brugte RHP/OPH -kombinationen til at lave fibermåtter, nedsænkede måtterne i et velkendt insekticid og fandt ud af, at måtterne på få minutter nedbrød en mængde insekticid, der vejede cirka en tiendedel af den samlede fibermåtte. Dette åbner døren til skabelsen af ​​større måtter, der kan opsuge giftige kemikalier på steder som krigszoner.

"Vores undersøgelse indikerede, at tilgangen burde være anvendelig til andre enzymer, " sagde Xu. "Dette kan gøre det muligt at have et bærbart kemilaboratorium i forskellige materialer."