Ved at konstruere et naturligt forekommende lassopeptid, Princeton University-forskere har skabt verdens mindste sammenlåsende biomekaniske struktur. Kredit:Hendrik V. Schröder og A. James Link
Forskere ved Princeton University har bygget verdens mindste mekanisk sammenkoblede biologiske struktur, en vildledende simpel kæde med to ringer lavet af små aminosyrestrenge kaldet peptider.
I et papir udgivet 23. august i Naturkemi , holdet detaljerede et bibliotek af sådanne strukturer lavet i deres laboratorium - to sammenlåste ringe, en ring på en håndvægt, en daisy chain og en sammenlåst dobbelt lasso - hver omkring en milliardtedel meter i størrelse. Undersøgelsen viser også, at nogle af disse strukturer kan skifte mellem mindst to former, lægger grunden til en biomolekylær switch.
"Vi har været i stand til at bygge en masse strukturer, som ingen har været i stand til at bygge før, " sagde A. James Link, professor i kemi og biologisk teknik, undersøgelsens hovedforsker. "Dette er de mindste gevind eller sammenlåsende strukturer, du kan lave ud af peptider."
For at lave disse gadgets, døbt mekanisk sammenkoblede peptider, eller MIP'er, forskerne brugte genteknologi til at manipulere individuelle aminosyrer i et naturligt forekommende lassopeptid, microcin J25, og dirigere peptidet til selv at samle sig til nye former.
De omgik også behovet for de skrappe opløsningsmidler og metalioner, der blev brugt til at bygge lignende syntetiske molekylære arkitekturer, arbejde, der var fokus for 2016 Nobelprisen i kemi. Dette arbejde, ved hjælp af en enkelt-pot protokol i vand, udnytter minimal kontrol over peptidernes eget formfindingsprogram til at skabe en helt ny klasse af teknologi.
"Det bygger virkelig en bro mellem den biologiske verden, "Link sagde, "og hvad der indtil nu har været den syntetiske kemi's legeplads." I tekniske termer, undersøgelsen viser microcin J25 lasso peptider omdannet til en [2]catenan, en rotaxan, en [c2]daisy chain og en dobbelt-lasso makrocykel.