Videnskab
 science >> Videnskab >  >> Biologi

Aminosyrer: Funktion, struktur, typer

Aminosyrer er en af de fire vigtigste makromolekyler i livet, de andre er kulhydrater, lipider og nukleinsyrer. De tjener primært som de monomere enheder af proteiner
. De 20 naturligt forekommende aminosyrer findes i alle levende ting, fra bakterier til mennesker.

Da aminosyrer fremstiller proteiner og proteiner, der tegner sig for det meste af din kropsmasse, er disse syrer bogstaveligt talt de ting, som folk (og andre dyr) laves.

Mangler i en eller flere aminosyrer kan føre til ufuldstændige eller dårligt konstruerede væv og antages også at spille en rolle i tilførslen af nogle kræftformer.
General Amino Acid Info

Den menneskelige krop er i stand til at syntetisere 10 af disse syrer, men de øvrige 10 skal fås fra diætkilder og kaldes derfor essentielle aminosyrer
. Disse tilbydes undertiden som essentielle aminosyretilskud.

Aminosyrer, som kroppen kan fremstille, kaldes ikke-essentielle aminosyrer,
et noget vildledende udtryk, da kroppen faktisk kræver dem.

Hver aminosyre har både en forkortelse med én bogstav og en forkortelse med tre bogstaver (f.eks. tyrosin og går af både "tyr" og "Y"). Nogle gange ændres aminosyrer, efter at de allerede er blevet inkorporeret i proteiner (et eksempel er hydroxylering af prolin).

Aminosyrer er blevet populære i kosttilskud blandt mennesker, der er interesseret i generel sundhed og dem, der håber at opbygge muskelmasse gennem en kombination af vægttræning og ernæringsmæssige interventioner.

  • Den første aminosyre, der blev identificeret, var asparagin, isoleret fra aspargesaft i 1806.

    Den grundlæggende struktur af aminosyrer

    Den universelle struktur af alle aminosyrer er et centralt carbonatom, der har en carboxyl-gruppe, en aminogruppe, en brintatom og en em> "R" sidekæde
    der varierer fra aminosyre til aminosyre bundet til den.

    carboxylgruppen
    består af et carbonatom dobbeltbundet til et oxygenatom og også bundet til en hydroxyl (-OH) gruppe. Det kan repræsenteres som -CO (OH), og det er dette, der tjener disse forbindelser betegnelsen "syre", da hydrogenatom i hydroxylkomponenten let doneres, hvilket efterlader en -CO (O-) gruppe.

    De 20 aminosyrer, der findes i naturen, kaldes alfa-aminosyrer
    fordi aminogruppen (-NH2) er bundet til alfa-carbonet i carboxylsyren, som er carbon ved siden af -CO ( OH) -gruppe. Dette kulstof er også det "centrale" kulstof, der er beskrevet ovenfor.

    Aminosyrer varierer i masse fra 75 gram pr. Mol (glycin) til 204 gram pr. Mol (tryptophan), og er i gennemsnit mindre end sukkerglukosen ( 180 gram pr. Mol).

    Hvis hver aminosyre blev observeret med samme frekvens i naturen, ville hver af dem tegne sig for ca. 5 procent af aminosyrerne i proteinstrukturer (100 procent divideret med 20 aminosyrer \u003d 5 procent pr. aminosyre).

    I virkeligheden varierer disse forekomstfrekvenser fra lidt over 1,2 procent (tryptophan og cystein) til knap 10 procent (leucin).
    Kategorier af aminosyrer

    "R" sidekæder
    eller simpelthen R-kæder falder ind i forskellige underkategorier, som både beskriver og bestemmer den biokemiske opførsel af aminosyren som helhed. Et almindeligt skema kategoriserer aminosyrer som hydrofobt
    , hydrofilt
    (eller polært
    ), ladet
    eller amfipatisk
    .

    Hydrofobisk stammer fra det græske for "frygt for vand", og disse otte aminosyrer er så mærket, fordi deres sidekæder er ikke-polære, hvilket betyder, at de hverken bærer en netto elektrostatisk ladning eller Som et resultat af denne egenskab findes hydrofobe aminosyrer typisk på det indre af proteiner, "sikre" mod vand.

    På samme måde har disse syrers hydrofile kammerater en tendens til at samles på proteinernes udvendige overflader. Opladede og amfipatiske molekyler viser i mellemtiden deres egne charmer og særegenheder.

    Følgende er en liste over individuelle aminosyrer sammen med nogle af deres kendetegn. De præsenteres i rækkefølge efter deres forkortelser med én bogstav for at lette referencen, men hvis du vælger at prøve at huske navnene på aminosyrerne, skal du bruge et hvilket som helst grupperingsskema eller andet trickery, der gør denne opgave så let som muligt.
    Hydrofobe aminosyrer -

    Disse otte aminosyrer er generelt grupperet og kaldes undertiden "ikke-polær" i stedet for hydrofobe, selvom de i det væsentlige betyder den samme ting. De deltager i det indre af proteiner i van der Waals interaktioner
    , som er som kovalente eller ioniske bindinger, men meget svagere og mere forbigående.

  • Alanine (ala eller A): The næst letteste såvel som den næstmest forekomne aminosyre.
  • Glycin (gly eller G): Har faktisk ikke en fuld sidekæde (sidekæden for glycin er et enkelt brint) og er derfor anbragt som standard med andre ikke-polære forbindelser, men findes ofte i nærheden af proteinernes overflade og kan af den grund grundlæggende mærkes "hydrofil".
  • Phenylalanin (phe eller F): Som tyrosin og tryptophan er dette en aromatisk aminosyre
    , der ikke har noget at gøre med dens lugt (aminosyrer er lugtfri) og indikerer i stedet tilstedeværelsen af en phenylgruppe (en seks-carbon-ring, der indeholder tre dobbeltbindinger).
  • Isoleucin (ile eller I): En isomer af leucin med en enkelt methyl (-CH3) gruppe knyttet til et andet carbon i R-kæden. (Isomerer har samme antal og type atomer, men forskellige rumlige arrangementer.)
  • Leucine (leu eller L): Som med dets isomer, er leucin en forgrenet aminosyre
    ( BCAA), en henvisning til konstruktionen af R-kæden. Fordi de fleste dyr ikke kan syntetisere BCAA'er, er disse to af de essentielle aminosyrer.
  • Methionin (met eller M): Den ene af to svovlholdige aminosyrer, den anden er cystein. Undertiden klassificeret som amfipatisk eller endda polær afhængigt af dens omgivelser.
  • Proline (pro eller P): Aminogruppen prolin findes i en fematomring i stedet for som en terminal -NH2-gruppe.
    < li> Valine (val eller V): En anden BCAA; ækvivalent med et leucinmolekyle med en udbenet methylmygruppe.

    Tryptophan er undertiden inkluderet i denne gruppe, men det er faktisk amfipatisk.
    Hydrofile aminosyrer

    Disse aminosyrer kaldes ofte "polære, men uladede." De peber de ydre overflader af proteiner og recoiler ikke i nærværelse af vand.

  • Cystein (cys eller C): Indeholder et svovlatom; tegner sig kun for 1,2 procent af aminosyrerne i naturen.
  • Histidin (hans eller H): Histidin indeholder ikke én men to -NH2-grupper, hvilket gør den til en meget alsidig aminosyre takket være dens evne til at tage på eller offload-protoner (dvs. hydrogenatomer) flere steder. I nogle kilder er histidin primært opført som amfipatisk.
  • Asparagin (asn eller N): Kemisk set er dette asparaginsyre med en aminogruppe, der erstatter det sure brint i carboxylgruppen.
  • Glutamin (gln eller Q): Identisk med glutamtinsyre med en aminogruppe, der erstatter det sure hydrogen i carboxylgruppen.
  • Serin (ser eller S): De hydrofile egenskaber hos serin skyldes det faktum, at det indeholder en hydroxylgruppe.
  • Threonin (thr eller T): Lignende i struktur som et sukker kaldet threose, og opkaldt efter det.

    Opladede aminosyrer

    Disse forbindelser opfører sig meget som hydrofile (polære) aminosyrer, idet de let interagerer med vand, men de har en nettoladning på +1 eller -1. Dette gør dem til syrer (protondonorer) eller baser (protonacceptorer) ved pH eller surhed i den menneskelige krop.

  • Asparaginsyre (asp eller D): Deprotoneret ved fysiologisk (krop) pH , overfører molekylet en negativ ladning. Også kaldet aspartat.
  • Glutaminsyre (glu eller E): Deprotoneret ved fysiologisk pH. Også kaldet glutamat.
  • Lysin (lys eller K): En base og protoneret ved fysiologisk pH.
  • Arginin (arg eller R): Også en base og protoneret ved fysiologisk pH.

    Amfipatiske aminosyrer

    "Amfipatisk" oversættes groft til "følelse af begge" på græsk, og disse aminosyrer kan fungere som både ikke-polære (hydrofobe) og polære (hydrofile) næsten som en softball-spiller, der ikke er en superstjerne pitcher eller dej, men kan fungere kapabelt i begge roller i en sport, hvor de fleste spillers kapacitet er yderst specialiseret.

    De har ikke en nettoopladning, men distributionen af elektriske ladning langs R-kæderne for disse aminosyrer er markant asymmetrisk.

  • Tyrosin (tyr eller T): Dens hydroxylgruppe kan både donere og acceptere en hydrogenbinding, så tyrosin undertiden "virker" hydrofil.
  • Tryptophan (try eller W): Den største aminosyre; en forløber for neurotransmitteren serotonin
    (5-hydroxytryptamin).