Videnskab
 Science >> Videnskab & Opdagelser >  >> Biologi

Hvilke obligationer er arrangeret fra stærkest til svageste i et biologisk system?

Her er en sammenbrud af de vigtigste typer obligationer, der findes i biologiske systemer, arrangeret fra stærkest til svageste:

1. Kovalente obligationer:

* stærkest: Disse obligationer involverer deling af elektronpar mellem atomer.

* Eksempler:

* c-h (Fundet i kulhydrater, lipider, proteiner)

* c-c (Fundet i kulhydrater, lipider, proteiner)

* c-o (Fundet i kulhydrater, lipider, proteiner)

* c-n (Fundet i proteiner, nukleinsyrer)

* p-o (Fundet i nukleinsyrer, phospholipider)

2. Ioniske bindinger:

* stærk i krystaller, svagere i biologiske systemer: Disse obligationer dannes mellem modsat ladede ioner. Mens de er stærke i krystallinske strukturer, er de svagere i biologiske systemer på grund af tilstedeværelsen af vand.

* Eksempler:

* Na+Cl- (natriumchlorid, en nøglekomponent i elektrolytter)

* k+cl- (kaliumchlorid, vigtigt i nerveimpulsoverførsel)

3. Hydrogenbindinger:

* medium styrke: Disse bindinger dannes mellem et hydrogenatom, der er kovalent knyttet til et elektronegativt atom (som ilt eller nitrogen) og et ensomt par elektroner på et andet elektronegativt atom. De er vigtige for mange biologiske processer.

* Eksempler:

* Vandmolekyler (danner de sammenhængende egenskaber ved vand)

* DNA -baseparring (Holder de to Strenge af DNA sammen)

* Proteinstruktur (vedligeholdelse af proteinernes form og funktion)

4. Van der Waals -interaktioner:

* svageste, men markant: Disse kortvarige, ikke-kovalente interaktioner stammer fra midlertidige udsving i elektronfordeling omkring atomer. Mens de er svage individuelt, bliver de kollektivt vigtige i store molekyler.

* Eksempler:

* Hydrofobe interaktioner (klyngen af ikke-polære molekyler i vand)

* stabilisering af proteinstrukturer

5. Hydrofobe interaktioner:

* svag, men vigtig for stabilitet: Dette er ikke en separat type binding, men snarere tendensen for ikke-polære molekyler til at klynge sig sammen i nærvær af vand. Dette drives af vandmolekylerne, der maksimerer deres brintbindinger med hinanden, og skubber de ikke-polære molekyler sammen.

Vigtige overvejelser:

* styrken af en binding påvirkes af dens miljø: Tilstedeværelsen af vand, pH og de omgivende molekyler kan alle påvirke styrken af bindinger i et biologisk system.

* obligationsstyrke betyder noget for biologisk funktion: De relative styrker ved forskellige bindinger er afgørende for processer som DNA -replikation, proteinfoldning og enzymaktivitet.

Fortæl mig, hvis du har andre spørgsmål!

Varme artikler