Forskere udvikler den første funktionelle ikke-native metalhydrogenase

Hydrogenaser er enzymer, der katalyserer hydrogenaktivering. Der er tre typer hydrogenaser i naturen, alle indeholder jern og nogle af dem nikkel. Men i syntetisk kemi er der en lang række metaller, der kan aktivere molekylært brint og katalysere hydrogeneringsreaktioner.

"Hvorfor bruger naturen ikke andre metaller i hydrogenaser? Er det udelukkende på grund af biotilgængelighed?" spørger Xile Hu, leder af Laboratory of Inorganic Synthesis and Catalyse ved EPFL. Svaret er nok ikke enkelt, da metalloenzymer indeholdende molybdæn, mangan, kobolt, og kobber er ret almindelige.

Arbejder med laboratoriet af Seigo Shima ved Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology, Hu's laboratorium har nu syntetiseret en mangan-hydrogenase ved at inkorporere et mangankompleks i apoenzymet (den frie del af det aktive sted) af jern-hydrogenase.

"Det spændende er, at denne halvsyntetiske mangan-hydrogenase er aktiv til den native reaktion af jern-hydrogenase, " siger Hu. Dette er vigtigt, fordi Generelt sagt, udskiftning af native metaller, samtidig med at enzymets aktivitet bibeholdes, er sjældent. "Så vidt vi ved, dette er den første funktionelle ikke-native metalhydrogenase."