Hvordan naturen bygger brintproducerende enzymer

Et hold fra Ruhr-Universität Bochum og University of Oxford har opdaget, hvordan hydrogen-producerende enzymer, kaldet hydrogenaser, aktiveres under deres biosyntese. De viste, hvordan cofaktoren - en del af det aktive center og også hjertet af enzymet - introduceres indeni.

Hydrogenaser er af bioteknologisk interesse, da de er i stand til effektivt at producere brint. "For at optimere dem til en industriel anvendelse, vi skal først forstå processen med, hvordan proteinskallen optager og aktiverer den kemiske cofaktor, " siger professor Thomas Happe. Et hold ledet af Oliver Lampret og Thomas Happe fra den Bochum-baserede Photobiotechnology Research Group offentliggjorde resultaterne i tidsskriftet Proceedings of the National Academy of Sciences .

Forskerne undersøgte undergruppen af ​​[FeFe]-hydrogenaser, som er de mest effektive brintproducenter. I naturen, de kan findes i grønalger. Inden for deres protein stilladser, enzymerne har et aktivt center, den såkaldte H-klynge, hvor brinten produceres. Den består af to strukturelle elementer:en klynge, der indeholder fire jern- og fire svovlatomer, og den katalytiske kofaktor, som består af to jern- og to svovlatomer. "Denne cofaktor er bindesten i enzymet, " forklarer Oliver Lampret.

Sidste trin af biosyntese

I naturen, cofaktoren inkorporeres efterfølgende i enzymet efter biosyntesen af ​​proteinstilladset - en meget kompleks proces. Først da er hydrogenasen katalytisk aktiv. Forskerne afklarede den præcise sekvens af processen ved hjælp af proteinteknologi, proteinfilm elektrokemi og infrarød spektroskopi.

Holdet viste, at den negativt ladede cofaktor specifikt transporteres gennem en positivt ladet modningskanal ind i det indre af enzymet, før den er fast forankret i proteinskallen. Særligt fleksible konstruktionselementer fungerer her som hængsler, sikrer, at proteinet folder anderledes og fast omslutter og beskytter den integrerede cofaktor. Interaktionen mellem proteinmiljø og cofaktor er afgørende for at stabilisere cofaktoren i dens katalytiske form.

"Vi antager, at ikke kun [FeFe]-hydrogenaser opnår deres cofaktor på denne måde, men at mekanismen også forekommer i andre metalholdige enzymer, " siger Happe.