Hvad menes med en hydrofob aminosyre?

En hydrofob aminosyre er en aminosyre, der afviser vand . Dette betyder, at det undgår kontakt med vandmolekyler , foretrækker at forbinde med andre hydrofobe molekyler eller blive begravet inden for det indre af et proteinmolekyle.

Her er grunden til, at dette er vigtigt:

* Proteinfoldning: Hydrofobe aminosyrer spiller en afgørende rolle i proteinfoldning. De har en tendens til at klynge sig sammen i det indre af proteinet væk fra det vandige miljø omkring cellen. Dette skaber en stabil, hydrofob kerne, der hjælper proteinet med at bevare sin form.

* Proteinfunktion: Hydrofobe interaktioner er også vigtige for protein-proteininteraktioner og bindingen af ​​ligander (molekyler, der binder til proteiner). For eksempel kan hydrofobe aminosyrer på det aktive sted for et enzym hjælpe med at binde et hydrofobt substrat.

Eksempler på hydrofobe aminosyrer:

* alanin (ala, a)

* Valine (Val, V)

* leucin (leu, l)

* isoleucin (ile, i)

* methionin (Met, M)

* phenylalanin (Phe, F)

* tryptophan (Trp, W)

* proline (pro, p)

Hvad gør disse aminosyrer hydrofobe?

* ikke -polære sidekæder: De har sidekæder, der for det meste er carbonhydridbaserede (indeholdende carbon- og hydrogenatomer). Disse sidekæder tiltrækkes ikke af vandmolekyler, som er polære.

* Hydrofobe interaktioner: Hydrofobe aminosyrer har en tendens til at interagere med hinanden gennem svage, ikke-kovalente kræfter kaldet hydrofobe interaktioner. Disse interaktioner hjælper med at drive foldning og samling af proteiner.

I modsætning til hydrofobe aminosyrer, hydrofile aminosyrer Er tiltrukket af vand og findes typisk på overfladen af ​​proteiner, hvor de kan interagere med det omgivende vandige miljø.