Her er hvorfor:
* specificitet: Enzymer er meget specifikke. Deres aktive sted er som en lås, der kun passer til en bestemt nøgle (underlaget). Dette muliggør præcis kontrol af biokemiske reaktioner i cellen.
* binding: Substratet binder til det aktive sted for enzymet gennem ikke-kovalente interaktioner og danner et enzym-substratkompleks.
* katalyse: Enzymet letter den kemiske reaktion ved at sænke aktiveringsenergien og omdanne underlaget til et produkt.
* Udgivelse: Når reaktionen er afsluttet, frigøres produktet fra det aktive sted, og enzymet er frit til at binde et andet substratmolekyle.
Mens et enzym muligvis kan reagere med flere molekyler af samme Substrat samtidig kan det ikke reagere med forskellige substratmolekyler på samme tid.
Der er dog nogle undtagelser fra denne regel:
* Multi-enzymkomplekser: Nogle enzymer arbejder sammen i komplekser, hvor et enzyms produkt tjener som underlag for det næste enzym. Dette gør det muligt for en række reaktioner at forekomme på en koordineret måde.
* Multi-substratenzymer: Nogle enzymer kræver flere underlag for at binde, før de kan katalysere en reaktion. Disse enzymer har ofte flere aktive steder, hver specifik for et andet underlag.
Generelt er enzymer meget specifikke katalysatorer, der typisk reagerer med kun et underlag ad gangen. Denne specificitet er afgørende for at opretholde den korrekte funktion af biologiske processer.