Hvorfor små molekyle - proteininteraktioner generelt er domnineret af hydrofobe interaktioner?

* vandmiljøet: Proteiner findes i det vandige miljø i cellen. Vandmolekyler er polære og danner brintbindinger med hinanden. Ikke-polære molekyler, som kulbrinter, forstyrrer disse brintbindinger, hvilket gør dem ugunstige i et vandigt miljø.

* minimering af forstyrrelse: For at minimere denne forstyrrelse har ikke-polære molekyler en tendens til at klynge sig sammen og skubbe vandmolekyler væk. Dette er kendt som hydrofobe effekt .

* bindende steder: Proteiner har ofte lommer eller kløfter kaldet bindingssteder, der er designet til at rumme små molekyler. Disse bindingssteder er ofte foret med ikke-polære aminosyrer (som valin, leucin, isoleucin, phenylalanin). Dette hydrofobe miljø inden for bindingsstedet favoriserer interaktionen med ikke-polære små molekyler.

* gunstige interaktioner: Mens hydrofobe interaktioner ikke er så stærke som ioniske bindinger eller hydrogenbindinger, bidrager de væsentligt til binding af stabilitet. Den hydrofobe effekt bidrager til den samlede frie energiændring af bindingsprocessen, hvilket gør interaktionen gunstig.

Andre faktorer:

* form komplementaritet: Formen på det lille molekyle og bindingsstedet skal være komplementært til vellykket binding.

* Elektrostatiske interaktioner: Mens mindre dominerende end hydrofobe interaktioner, spiller elektrostatiske interaktioner (ioniske bindinger, brintbindinger) også en rolle, især i dannelsen af ​​den indledende interaktion og finjustering af komplekset.

* van der Waals Forces: Disse svage kræfter på kort afstand bidrager til den samlede stabilitet af interaktionen.

Kortfattet:

Hydrofobe interaktioner er afgørende i små molekyle-protein-interaktioner, fordi de driver forbindelsen af ​​ikke-polære molekyler inden for proteinets hydrofobe bindingssteder, hvilket fører til gunstig binding og et stabilt kompleks. Mens andre interaktioner bidrager, er hydrofobe interaktioner ofte dominerende på grund af det vandige miljø, hvor proteiner fungerer.