* Disulfidbindinger er den stærkeste type binding involveret i proteinstruktur. De er kovalente bindinger dannet mellem svovlatomer i cysteinrester. Disse obligationer er meget stabile og kræver betydelig energi for at bryde.
* Hydrogenbindinger er svagere end disulfidbindinger, men stadig vigtige for proteinstruktur. De danner mellem polære grupper inden for proteinet.
* Hydrofobe interaktioner er den svageste type binding involveret i proteinstruktur. De stammer fra tendensen fra ikke -polære sidekæder til at klynge sig sammen og undgå kontakt med vand.
* ioniske bindinger er stærkere end hydrofobe interaktioner, men svagere end hydrogenbindinger. De danner mellem modsat ladede aminosyresidekæder.
Kortfattet:
Når et enzym opvarmes, bryder de svageste bindinger (hydrofobe interaktioner) først. Når temperaturen stiger, bryder brintbindinger og ioniske bindinger, og til sidst bryder de stærkeste bindinger (disulfidbindinger). Denne proces kaldes denaturering , hvor enzymet mister sin tredimensionelle struktur og dens funktion.
Sidste artikelHvor mange atomer udgør carbonation?
Næste artikelEr natriumchlorid det samme som Guar Hydroxypropyltrimoniumchlorid?