Her er hvorfor:
* Hydrofobicitet: Hydrofobe aminosyrer har sidekæder, der ikke er tiltrukket af vand. De foretrækker at være i det indre af proteiner, væk fra det vandige miljø.
* ikke-polære sidekæder: Deres sidekæder har ingen grupper, der let får eller mister protoner (H+ -ioner) til at blive opkrævet.
* ph og ionisering: PH af en opløsning påvirker ioniseringstilstanden for aminosyrer. Ved pH 6 er carboxylgruppen (COOH) af aminosyrer generelt deprotoneret (COO-), og aminogruppen (NH2) protoneres generelt (NH3+). Imidlertid er disse ladninger på rygraden i aminosyren, ikke på sidekæderne af hydrofobe aminosyrer.
Eksempler på hydrofobe aminosyrer:
* Alanin (ala, a)
* Valine (Val, V)
* Leucine (Leu, L)
* Isoleucin (ile, i)
* Proline (pro, p)
* Phenylalanin (Phe, F)
* Tryptophan (TRP, W)
* Methionin (Met, M)
Bemærk: Mens disse aminosyrer typisk er uladet ved pH 6, kan der være nogle små variationer, der er ansvarlige afhængigt af det specifikke proteinmiljø. Deres primære egenskaber er imidlertid deres mangel på en betydelig ladning.
Varme artikler



