Sådan beregnes Km

I biologiske reaktioner fungerer enzymer meget som katalysatorer, hvilket giver alternative veje til reaktioner, der forekommer og fremskynder den samlede proces. Et enzym virker inden for et substrat, og dets evne til at øge reaktionshastigheden afhænger af, hvor godt det binder med substratet. Michaelis konstant, betegnet med K _{M, er et mål for enzym /substrat affinitet. En mindre værdi indikerer strammere binding, hvilket betyder, at reaktionen vil nå sin maksimale hastighed ved en lavere koncentration. K M har de samme enheder som substratkoncentration og er lig med substratkoncentrationen, når reaktionshastigheden er ved halvdelen af ​​den maksimale værdi.}

Michaelis-Menten Plot

The hastigheden af ​​en enzymkatalyseret reaktion er en funktion af substratkoncentration. For at udlede et plot for en bestemt reaktion, forbereder forskere flere prøver af substrat i forskellige koncentrationer og registrerer hastigheden af ​​produktdannelsen for hver prøve. Et hastighedsbillede (V) vs. koncentration ([S]) frembringer en kurve, der klatrer hurtigt og niveauer ved maksimal hastighed, hvilket er det punkt, hvor enzymet arbejder så hurtigt som muligt. Dette hedder et mætningsdiagram eller Michaelis-Menten-plot.

Ligningen der definerer Michaelis-Menten-plottet er:

V = (V _{max [S]) ÷ (K M + [S}).}

På det tidspunkt, hvor K _{M = [S], reducerer denne ligning til V = V max ÷ 2, så K M er lig med koncentrationen af ​​substratet, når hastigheden er halv den maksimale værdi. Dette gør det teoretisk muligt at læse K M ud af grafen.}

Lineweaver-Burk Plot

Selv om det er muligt at læse K _{M fra et Michaelis-Menten plot, det er ikke let eller nødvendigvis nøjagtigt. Et alternativ er at plotte den gensidige af Michaelis-Menten ligningen, som er (efter alle betingelser er blevet omarrangeret):}

1 /V = ​​{K _{M /(V max × [ ,null,null,3],S])} + (1 /V max)}

Denne ligning har formen y = mx + b, hvor