Hvordan forbliver proteinbindingssteder tørre i vand?

I en rapport, der snart vil blive offentliggjort i EPJE¹, forskere fra National University of the South i Bahía Blanca, Argentina undersøgte betingelsen for, at modelhulrum og tunnelstrukturer, der ligner proteiners bindingssteder, forbliver tørre uden at miste deres evne til at reagere, en forudsætning for, at proteiner kan etablere stabile interaktioner med andre proteiner i vand.

E.P. Schulz og kolleger brugte modeller af hydrofobe hulrum og tunneler i nanometrisk skala for at forstå geometriens indflydelse på disse strukturers evne til at forblive tørre i opløsning.

Forfatterne undersøgte fyldningstendensen af ​​hulrum og tunneler udskåret i et system, der omtales som et alkanlignende monolag, valgt på grund af dets hydrofobe egenskaber, for at sikre, at ingen andre faktorer end geometriske begrænsninger bestemmer deres evne til at forblive tør.

De fastslog, at minimumsstørrelsen af ​​hydrofobe hulrum og tunneler, der kan fyldes med vand, er i størrelsesordenen en nanometer. Under den skala, disse strukturer forbliver tørre, fordi de giver et geometrisk skjold; hvis et vandmolekyle skulle trænge ind i hulrummet, ville det betale de alt for store energiomkostninger ved at opgive sine brintbindinger. Til sammenligning, vand fylder kulstofnanorør, der er dobbelt så små (men lidt mindre hydrofobe) end alkanmonolaget, gør dem mindre tilbøjelige til at forblive tørre.

Forfatterne viste også, at fyldning af nanometriske hulrum og tunneler med vand er en dynamisk proces, der går fra tør til våd over tid. De mener, at vandmolekyler inde i hulrummene eller tunnelerne er arrangeret i et netværk af stærke kooperative brintbindinger. Deres afbrydelse ved hjælp af termiske udsving resulterer i midlertidig udtørring af hullerne, indtil nye bindinger genetableres.

En af de mange potentielle anvendelser er i biofysik, at studere vandudelukkende steder for proteiner, og forstå det fysiske fænomen, der er knyttet til geometrien på disse steder, understøtter den udbredte biologiske proces af protein-protein-associationer.