Protein udnytter kraften i dumme gåture

Den 'stivbenede' gang af et motorprotein langs en stram snorlignende filament er blevet fanget for første gang.

Fordi celler er opdelt i mange dele, der tjener forskellige funktioner, skal nogle cellulære godbidder transporteres fra en del af cellen til en anden, for at den kan fungere gnidningsløst. Der er en hel klasse af proteiner kaldet 'molekylære motorer', såsom myosin 5, der er specialiseret i at transportere gods ved hjælp af kemisk energi som brændstof.

Bemærkelsesværdigt, disse proteiner fungerer ikke kun som lastbiler i nanoskala, de ligner også et tobenet væsen, der tager meget små skridt. Men præcis hvordan Myosin 5 gjorde dette var uklart.

Bevægelsen af ​​myosin 5 er nu blevet registreret af et hold ledet af videnskabsmænd fra Oxford University ved hjælp af en ny mikroskopiteknik, der kan 'se' små trin på snesevis af nanometer fanget med op til 1000 billeder i sekundet. Resultaterne er af interesse for alle, der forsøger at forstå grundlaget for cellulær funktion, men de kan også hjælpe med bestræbelser på at designe effektive nanomaskiner.

'Indtil nu, vi troede, at den slags bevægelser eller trin, disse proteiner lavede, var tilfældige og fritflydende, fordi ingen af ​​eksperimenterne antydede noget andet, " sagde Philipp Kukura fra Oxford University's Department of Chemistry, der ledede forskningen, der for nylig blev rapporteret i tidsskriftet eLife . 'Imidlertid, det, vi har vist, er, at bevægelserne kun optrådte tilfældige; hvis du har evnen til at se bevægelsen med tilstrækkelig hastighed og præcision, der opstår et stift gangmønster.'

Et af de vigtigste problemer for dem, der forsøger at fange proteiner på en gåtur, er, at disse molekyler ikke kun er små - med trin meget mindre end lysets bølgelængde og derfor opløsningen af ​​de fleste optiske mikroskoper - men de bevæger sig også meget hurtigt.

Philipp beskriver, hvordan holdet var nødt til at bevæge sig fra det mikroskop, der svarer til et iPhone-kamera til noget mere som de højhastighedskameraer, der bruges til at snappe fartkugler. Selv med så præcist udstyr måtte holdet mærke proteinets 'fødder' for præcist at kunne afbilde dets gang:den ene fod var mærket med en kvanteprik, den anden med en guldpartikel kun 20 nanometer på tværs. (Forvirrende nok, teknisk set, disse 'fødder' kaldes proteinets 'hoveder', fordi de binder sig til aktinfilamentet).

Så hvordan går myosin fra A til B?

Forskerne har lavet en kort animation [se ovenfor] for at vise, hvad deres billeddannelse afslørede:at Myosin 5a tager regelmæssige 'stivbenede' skridt på 74 nanometer i længden. Bevægelsen ligner snurringen af ​​et delekompas, der bruges til at måle afstande på et kort. Med hvert trin binder hovederne af Myosin 5a sig til actin-filamentet, før de slippes for at tage endnu et trin. I animationen repræsenterer flyvende slik ATP, som giver energi til at drive motorproteinet.

'Jeg beskriver bevægelsen som lidt ligesom gåturene i Monty Python-sketchen om ministeriet for fjollede gåture, sagde Philipp. Han tilføjer, at vi er nødt til at forestille os, at denne bevægelse finder sted i et fjendtligt og kaotisk nanoskalamiljø:'Tænk på, at det er lidt som at prøve at gå på stram reb i en orkan, mens der bliver kastet med tennisbolde.'

'Vi har afsløret en meget effektiv måde, som et protein har fundet til at gøre, hvad det skal gøre, det vil sige at flytte rundt og færge fragt fra A til B, « forklarer Philipp. "Før vores opdagelse havde folk måske troet, at kunstige nanomaskiner kunne stole på tilfældig bevægelse for at komme rundt, men vores arbejde tyder på, at dette ville være ineffektivt. Denne undersøgelse viser, at hvis vi vil bygge maskiner lige så effektive som dem, der ses i naturen, så skal vi måske overveje en anden tilgang.'

Det ser ud til, at hvis du designer små maskiner, er 'fjolle' gåture måske ikke så dumme alligevel.