I vores kroppe, overførsel af genetisk information, virale infektioner og proteinhandel, samt syntese og nedbrydning af biomolekyler, er alle fænomener, der kræver transport af molekyler gennem kanaler. At forbedre vores kontrol over disse kanaler og molekylers kapacitet til at komme igennem kan have mange potentielle anvendelser inden for energi, bioteknologi og medicin. Disse omfatter ultrahurtig DNA-sekventering, påvisning af biologiske markører anvendt i sygdomsdiagnostik, proteinfoldning, højopløsningsbestemmelse af størrelsen af biologiske molekyler eller endda kontrol af ion- eller biomolekyletransport gennem proteinsensoren.
I en ny undersøgelse offentliggjort i EPJ E , Manuela Pastoriza-Gallego fra University Paris-Seine, Frankrig, og kolleger har vist, hvordan man kan ændre eksterne faktorer, såsom ekstern spænding, at kontrollere transporten af et dextransulfatmolekyle - en polyelektrolyt - gennem nanoporerne i aerolysinproteinkanalen.
Molekyler, der krydser sådanne biologiske kanaler, består ofte af en kæde af atomer, som kan være større end porediameteren, typisk mindre end 2 nanometer i bredden og 10 nanometer i længden. Dette betyder, at en drivkraft er nødvendig for at overvinde energibarrieren i kanalen, der begrænser kæden til nanoporen. Niveauet af denne energibarriere afhænger også af molekyle-pore-interaktionerne. Forfatterne har tidligere studeret en anden nanopore, kaldet alfa-hæmolysin.
At studere dynamikken i indelukket medium på enkelt molekyle niveau, forskere er afhængige af elektrisk detektion. De har identificeret virkningen af delvist foldede proteinkæder, når de krydser kanalen, som fører til meget lange blokader i nanoporer. Baseret på en sammenligning med deres tidligere arbejde med alfa-hæmolysin nanoporer, de har bevist, at overgangen til proteinudfoldning er uafhængig af den anvendte nanopore. For helt udfoldet protein, forfatterne har vist, at indtrængen i poren skal overvinde en minimumsenergibarriere. De har også vist, at transporttiden falder eksponentielt med den påførte spænding og stiger med proteinkædelængden.