Samarbejde afdækker, hvordan molekylære maskiner samles

Et internationalt hold af forskere har afsløret, hvordan molekylære maskiner samles, en opdagelse, der kan føre til nye måder at designe og bygge enheder på i nanoskala.

Forskerne fra University of California, Berkeley, University of Illinois i Urbana-Champaign og National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST) i Japan brugte en kombination af eksperimentelle teknikker og computersimuleringer til at studere samlingen af et protein kaldet GroEL. GroEL er et chaperonin, en type protein, der hjælper andre proteiner med at folde sig til deres rette former.

Forskerne fandt ud af, at GroEL samles gennem en række sekventielle trin, som hver udløses af bindingen af ​​ATP, cellens energivaluta. Først binder to GroEL-underenheder til hinanden for at danne en dimer. Derefter binder to dimerer til hinanden for at danne en tetramer. Endelig binder to tetramerer til hinanden for at danne det modne GroEL-kompleks.

Forskerne fandt også ud af, at samlingen af ​​GroEL er stærkt reguleret. For eksempel udløser bindingen af ​​ATP til GroEL en konformationel ændring, der blotlægger en hydrofob overflade på proteinet. Denne overflade interagerer derefter med andre proteiner, såsom co-chaperonin GroES, for at hjælpe dem med at folde sig til deres rette former.

Forskerne siger, at deres resultater kan føre til nye måder at designe og bygge enheder på i nanoskala. Ved at forstå, hvordan molekylære maskiner samles, kunne forskere være i stand til at skabe nye materialer og enheder med præcist kontrollerede strukturer og funktioner.

"Denne forskning giver en ny forståelse af, hvordan molekylære maskiner samles," sagde seniorforfatter Dr. John Kuriyan, professor i molekylær- og cellebiologi ved UC Berkeley. "Denne viden kan føre til nye måder at designe og bygge enheder i nanoskala, der kan have en bred vifte af anvendelser, fra medicin til energi."

Forskningen blev offentliggjort i tidsskriftet Nature.