Hvordan viser hæmoglobin de fire niveauer af proteinstruktur?

Hemoglobin, proteinet i røde blodlegemer, der er ansvarlig for at transportere ilt fra lungerne til kroppens væv (og til at transportere kuldioxid i modsat retning) består af fire separate aminosyre polypeptidkæder eller globiner. Hemoglobinkompleksiteten giver et glimrende eksempel på de strukturelle niveauer, der bestemmer den endelige form af et protein.

Primær og sekundær: Lineære ordninger

Et proteins primære struktur henviser til rækkefølgen af ​​dets aminosyrerester . To af hæmoglobins polypeptidkæder ligner, men lidt anderledes end de to andre: Et par har en afgørende histidin ved dets 87. rest, mens den anden har denne histidin ved dets 92. rest. Den sekundære struktur refererer til sammenkædning eller foldning af kæderne i regelmæssige mønstre; i hæmoglobin omfatter hver kæde otte eller ni alfa-helixer adskilt fra hinanden ved korte ikke-spiralformede sektioner.

Tertiær og kvartær: Den tredje dimension

Den tertiære struktur af et protein beskriver dens tre dimensioneret struktur, der stammer fra ikke-kovalente interaktioner, såsom hydrogenbinding og van der-Waals-interaktioner blandt restene. Hvert polypeptid i hæmoglobin folder for at skabe en lomme til en heme enhed, som rent faktisk bærer ilt og kuldioxid. Endelig kommer de fire globin kæder sammen på grund af yderligere ikke-kovalente interaktioner for at producere den kvartære struktur af det komplette hæmoglobinprotein.