Første strukturelle indsigt i, hvordan planters immunreceptorer interagerer

Introduktion:

Planteimmunreceptorer, kendt som nukleotidbindende leucinrige gentagelsesproteiner (NLR), spiller en afgørende rolle i at forsvare planter mod patogeninfektioner og miljøbelastninger. På trods af deres betydning forbliver de molekylære mekanismer, der ligger til grund for deres aktivering og interaktion med patogeneffektorer, stort set ukendte på grund af udfordringerne med at opnå strukturel information i høj opløsning. Nylige fremskridt inden for kryo-elektronmikroskopi (cryo-EM) har åbnet nye veje til at visualisere de indviklede detaljer i proteinkomplekser, herunder NLR'er. Dette gennembrud har ført til den første strukturelle indsigt i arkitekturen og samlingen af ​​planteimmunreceptorkomplekser.

Opdagelse af NLR-strukturer:

Ved hjælp af cryo-EM har forskere med succes fanget de tredimensionelle strukturer af forskellige NLR-proteiner fra forskellige plantearter. Disse undersøgelser har afsløret den overordnede form og organisation af NLR'er, hvilket giver en detaljeret forståelse af deres domænearkitektur. NLR-proteinerne består typisk af et centralt nukleotidbindende domæne (NB-domæne) og flere leucinrige gentagelsesdomæner (LRR). NB-domænet er ansvarligt for ATP-binding og signalering, mens LRR-domænerne medierer protein-protein-interaktioner.

NLR-oligomerisering og kompleks dannelse:

Strukturelle analyser har vist, at NLR-proteiner kan danne oligomerer, ofte dimerer eller tetramerer, i deres inaktive tilstand. Disse oligomerer tjener som byggestenene til samlingen af ​​større immunreceptorkomplekser. Dannelsen af ​​disse højere-ordens komplekser reguleres af forskellige faktorer, herunder tilstedeværelsen af ​​patogeneffektorer og signalmolekyler.

Effektgenkendelse og aktivering:

Ved genkendelse af specifikke patogeneffektorer eller faresignaler undergår NLR-proteiner konformationelle ændringer, der fremmer deres interaktion med nedstrøms immunkomponenter. Disse interaktioner udløser immunsignaleringskaskader, hvilket fører til aktivering af forsvarsreaktioner mod det invaderende patogen. De strukturelle undersøgelser har givet værdifuld indsigt i de molekylære mekanismer for effektorgenkendelse og de konformationelle ændringer, der opstår under NLR-aktivering.

Konsekvenser for plantesygdomsresistens:

Forståelse af det strukturelle grundlag for planteimmunreceptorinteraktioner har betydelige konsekvenser for forbedring af sygdomsresistens i afgrøder. Ved at manipulere strukturen og funktionen af ​​NLR'er gennem genteknologi eller hæmmere af små molekyler, er det muligt at forbedre planteimmunitet og udvikle mere modstandsdygtige afgrøder med reduceret afhængighed af kemiske pesticider.

Konklusion:

De seneste gennembrud i at opnå strukturel information om planters immunreceptorer ved hjælp af cryo-EM har revolutioneret vores forståelse af disse essentielle forsvarsproteiner. Visualiseringen af ​​NLR-proteinarkitektur og deres samling i funktionelle komplekser giver et solidt grundlag for fremtidige undersøgelser af immunsignalveje og udvikling af nye strategier til bekæmpelse af plantesygdomme.