På alle tidspunkter, uden nogen bevidst tanke fra dig, gennemgår billionerne af celler i din krop et enormt antal kemiske reaktioner, der holder dig i live og i balance. Selvom disse reaktioner kan ske på egen hånd, givet nok tid, vil denne hastighed ikke være næsten hurtig nok til kravene i den menneskelige krop.
Som et resultat hjælpes næsten alle biokemiske reaktioner af specialiserede proteiner kaldet enzymer Skræddersyningen af enzymer er meget høj; de fleste af de hundreder af kendte enzymer kan kun katalysere en reaktion, og de fleste reaktioner kan kun katalyseres af et specifikt enzym. Selvom nukleinsyren Din krop kan fremstille omkring halvdelen af disse, mens de andre skal indtages i kosten. Dem, du skal spise, kaldes essentielle aminosyrer Aminosyrer har alle et centralt carbonatom forbundet til en carboxylsyregruppe (-COOH), en amino (-NH 2) gruppe og en sidekæde, normalt betegnet "-R" i kemiske diagrammer. Sidekæden bestemmer aminosyrens unikke opførsel. Ordenen af aminosyrer i et protein kaldes dets primære struktur Aminosyrestrengene kan arrangere sig i enten spirallignende eller arklignende formationer; dette kaldes et proteins sekundære struktur Som med så mange ting i den naturlige verden passer form til funktion; det vil sige, formen af et enzym bestemmer dets nøjagtige opførsel, herunder hvor stærkt det "søger" et bestemt substrat Hvordan udfører enzymer katalytisk aktivitet? Dette spørgsmål kan opdeles i to relaterede undersøgelser. Én: hvordan med hensyn til den grundlæggende bevægelse af atomer fremkalder enzymer reaktioner? Og to: hvilke særlige træk ved strukturen af enzymer giver dette mulighed for at ske? Den måde, et enzym fremskynder en reaktionshastighed er ved at udjævne stien mellem start og slutning af reaktionen. I disse reaktioner har produkterne For at få reaktionen til at rulle skal produkterne dog overvinde en energien "pukkel", kaldet aktiveringsenergien Forestil dig at være på en cykel en halv kilometer fra dit hus, et punkt, der er 100 lodrette fod over din indkørsel. Hvis vejen først klatrer 50 fod før du hurtigt falder 150 fod for at komme til indkørslen, er du naturligvis nødt til at pedalere et stykke tid, før du kan begynde at kaste. Men hvis vejstrækningen simpelthen består af en ensartet blid halvmil lang nedjustering, kan du kyst hele vejen. Et enzym omdanner faktisk det første scenarie til det andet; Højdeforskellen er stadig 100 fod, men det samlede layout er ikke det samme. På niveauet for molekylært samarbejde beskrives enzym-substratkomplekset ofte i form af en "lås og nøgle" -forhold: Den del af enzymmolekylet, der binder til underlaget, kaldet det aktive sted Bare ved at skubbe en nøgle ind i en lås og dreje den forårsager ændringer i låsen (såsom bevægelse af en deadbolt), opnår en katalysator enzymatisk aktivitet ved at få substratmolekylet til at ændre form. Disse ændringer kan resultere i en svækkelse af kemiske bindinger i underlaget gennem mekanisk forvrængning, hvilket giver molekylet lige nok af et "push" eller et "twist" til at bevæge sig mod formen på det eventuelle produkt. Ofte er produkt-til- være i en overgangstilstand En beslægtet model er induceret fit Ændringen af substratet gør det mere ligner et overgangsstatusmolekyle, der derefter ændres til slutproduktet, efterhånden som reaktionen bevæger sig fremad. Selvom de er kraftfulde enzymer, som alle biologiske molekyler, er ikke uovervindelige. Mange af de samme tilstande, der beskadiger eller ødelægger andre molekyler såvel som hele celler og væv, kan bremse enzymaktiviteten eller forhindre dem i at arbejde helt. Som du sikkert ved, skal din kropstemperatur forblive i en smal rækkevidde (normalt ca. 97,5 til 98,8 grader Fahrenheit), så du forbliver sund. En af grundene hertil er, at enzymer holder op med at fungere korrekt, hvis kropstemperaturen stiger over dette niveau - hvad du opfatter som en feber. Også stærkt sure forhold kan forstyrre enzymets kemiske bindinger. Sådanne temperatur- og pH-relaterede skader kaldes denaturering af enzymet. Derudover, som du kunne forvente, har en stigning i mængden af enzym en tendens til at fremskynde en reaktion endnu mere , mens et fald i enzymkoncentration bremser det. Tilsvarende tilføjelse af mere substrat, mens mængden af enzym holdes samme, fremskynder en reaktion, indtil enzymet er "maxed out" og ikke kan tage sig af hele underlaget nuværende. Sig, at du tager på en langrend fundraising-cykeltur og støttes undervejs af venner, der giver dig drikkevarer og frisk tøj fra en varevogn. Dine venner har brug for deres egen støtte under rejsen, såsom gas til køretøjet og mad til besætningen. Hvis din rejse kan betragtes som en "reaktion", og varevognbesætningen er "enzym", der "katalyserer" din rejse, så kan fødevarebutikker på ruten tænkes som koenzymer Som substrater binder coenzymer til det aktive sted for enzymer, hvor underlaget binder, men de betragtes ikke som substrater i sig selv. Koenzymer fungerer ofte som elektronbærere eller midlertidige dockingsteder for atomer eller funktionelle grupper, der overføres mellem molekyler i den samlede reaktion. Kofaktorer Eksempler på almindelige koenzymer inkluderer:
, som er biologiske katalysatorer, der kan give reaktioner over en million gange hurtigere.
Hvad er enzymer, nøjagtigt?
molekyle RNA (ribonukleinsyre) kan undertiden fungere som en ikke-enzymkatalysator, ægte enzymer er proteiner
, hvilket betyder, at de består af lange kæder af aminosyrer
, der er foldet til en bestemt form . Der er 20 aminosyrer i naturen, som alle dine krop kræver i en vis mængde.
.
. En streng med aminosyrer kaldes et polypeptid
; normalt når et molekyle omtales som sådan, er det ikke et komplet, funktionelt protein, men et stykke af en.
. Hvordan molekylet i sidste ende arrangerer sig i tre dimensioner, stort set som et resultat af elektriske interaktioner mellem aminosyrer i forskellige dele af molekylet, kaldes tertiær struktur.
(det vil sige molekylet, som et enzym virker på).
Hvordan fungerer enzymer?
(molekylerne, der er tilbage efter at reaktionen er slut), en lavere totalenergi end reaktanterne
(molekylerne, der ændres til produkter under reaktionen) .
(E a).
Lock and Key Model
, er formet, så det næsten perfekt passer ind i substratmolekylet.
i mellemtiden, der ligner noget som reaktanten og lidt som p roduct.
koncept. I dette scenarie giver enzymet og underlaget ikke oprindeligt en perfekt lås-og-nøgle-pasning, men selve kendsgerningen for, at de kommer i kontakt medfører ændringer i formen på underlaget, der optimerer den fysiske enzym-substrat-interaktion.
Hvad påvirker enzymfunktionen?
Hvad er coenzymes og cofactors?
- i biokemi, stoffer, der ikke er enz. ymes, men er nødvendige for, at enzymer bedst kan udføre deres arbejde.
er uorganiske molekyler såsom zink, der hjælper enzymer i levende organismer, men i modsætning til koenzymer binder de sig ikke til det aktive sted for et enzym.
eller CoA, der binder til acetat til dannelse af acetyl CoA, vigtigt ved cellulær respiration, som genererer energi til celler fra sukkerglukosen;
(NAD) og flavin adenindinucelotid
(FAD), som er højenergi-elektronbærere, der også bidrager til cellulær respiration;
, der bevæger aminogrupper mellem molekyler.
Sidste artikelFedtsyre: Definition, Metabolism & Function
Næste artikelCellular metabolism: Definition, Process & Roll of ATP