Når et protein denatureres, afbrydes dets struktur, og dets polypeptidkæder udfoldes. Dette kan forekomme på grund af ændringer i temperatur, pH eller opløsningsmiddelforhold. I den denaturerede tilstand kan proteinet ikke udføre sin funktion korrekt, fordi dets aktive sted ikke længere er korrekt placeret.
Men når det denaturerede protein returneres til et normalt miljø, kan polypeptidkæderne spontant refolde til den korrekte konformation. Denne proces kaldes proteinfoldning, og den er drevet af en række faktorer, herunder den hydrofobe effekt, hydrogenbinding og van der Waals-kræfter.
Et proteins evne til at refolde til dets funktionelle form er afgørende for dets biologiske aktivitet. Det indikerer også, at proteinets konformation ikke er stift fast, men snarere kan tilpasse sig forskellige miljøer. Denne fleksibilitet er et nøgletræk ved proteiner, der gør det muligt for dem at udføre en bred vifte af funktioner i levende organismer.
Sidste artikelHvordan dannes lapis lazuli?
Næste artikelHvad er de tre komponenter i et DNA-molekyle?