ikke -polær (hydrofob)
* alanin (ala, a)
* Valine (Val, V)
* leucin (leu, l)
* isoleucin (ile, i)
* proline (pro, p)
* phenylalanin (Phe, F)
* tryptophan (Trp, W)
* methionin (Met, M)
* glycin (Gly, G)
polær (hydrofil)
* serin (ser, s)
* threonine (thr, t)
* cystein (Cys, C)
* tyrosin (Tyr, Y)
* asparagin (asn, n)
* glutamin (Gln, q)
sur (negativt ladet)
* asparaginsyre (ASP, D)
* glutaminsyre (Glu, E)
grundlæggende (positivt ladet)
* lysin (Lys, K)
* arginin (arg, r)
* histidin (hans, h)
Disse aminosyrer har alle en fælles struktur:et centralt carbonatom (alfa -kulstof) bundet til en aminogruppe (NH2), en carboxylgruppe (COOH), et hydrogenatom (H) og en sidekæde (R -gruppe). R -gruppen er det, der gør hver aminosyre unik og bestemmer dens egenskaber.
Det er også vigtigt at bemærke, at:
* Der er mange ikke-standard aminosyrer Det kan findes i proteiner, men de er mindre almindelige end standard 20.
* Aminosyrerne er arrangeret i en bestemt sekvens i et protein, der bestemmer dets tredimensionelle struktur og funktion.
Jeg håber, dette hjælper!
Sidste artikelI hvilken cellulær struktur produceres mad i planter?
Næste artikelEr den røde knoglemarv producerer blod?