* aromatiske ringe: Tyrosin, phenylalanin og tryptophan -rester bidrager til hormonens struktur og interaktioner med dens receptor.
* opladede rester: Lysin- og argininrester er positivt ladet og deltager i elektrostatiske interaktioner. Glutaminsyre- og asparaginsyrerester er negativt ladet og bidrager også til elektrostatiske interaktioner.
* polære rester: Serin-, threonin- og asparaginrester bidrager til hydrogenbindingsinteraktioner.
* Hydrofobe rester: Leucin, isoleucin, valin og alaninrester bidrager til hydrofobe interaktioner, som hjælper med at folde proteinet i dets korrekte tredimensionelle form.
Det er vigtigt at bemærke, at det specifikke arrangement af disse aminosyresidekæder sammen med den samlede tertiære struktur af insulin er afgørende for dens biologiske aktivitet.
Selvom insulin ikke indeholder traditionelle funktionelle grupper, har det en unik sammensætning af aminosyresidekæder, der bidrager til dens struktur og funktion.
Sidste artikelHvor er aminosyrer i cellen?
Næste artikelEr udtrykket cerebral dominans udpeget den halvkugle, der er dominerende for sprog?