Hvilke bindinger er til stede i hvert af de fire forskellige niveauer proteinstruktur?

1. Primær struktur:

* peptidbindinger: Disse er kovalente obligationer Dette link aminosyrer sammen i en lineær kæde. De dannes af en dehydreringsreaktion mellem carboxylgruppen af ​​den ene aminosyre og aminogruppen i den næste.

2. Sekundær struktur:

* Hydrogenbindinger: Disse dannes mellem hydrogenatomet i en peptidbindings N-H-gruppe og iltatomet i en anden peptidbinding C =O-gruppe. Disse obligationer er svage men bidrager kollektivt til stabiliteten af ​​sekundære strukturer som alfa-helixer og beta-ark.

3. Tertiær struktur:

* Hydrogenbindinger: I lighed med sekundær struktur dannes disse mellem forskellige polære sidekæder af aminosyrer.

* Hydrofobe interaktioner: Ikke -polære sidekæder klynger sammen i det indre af proteinet og undgår kontakt med vand. Disse interaktioner er drevet af entropi.

* ioniske bindinger: Elektrostatiske attraktioner mellem modsat ladede sidekæder af aminosyrer.

* Disulfidbindinger: Kovalente bindinger dannet mellem svovlatomer fra to cysteinrester. Disse bindinger er især stærke og hjælper med at stabilisere proteinets tredimensionelle struktur.

4. Kvaternær struktur:

* Alle de obligationer, der er til stede i tertiær struktur: Dette niveau involverer interaktioner mellem flere polypeptidkæder (underenheder). De samme bindinger - hydrogenbindinger, hydrofobe interaktioner, ioniske bindinger og disulfidbindinger - er til stede, men de forekommer nu mellem forskellige polypeptidkæder.

* Yderligere interaktioner: Kvaternær struktur kan også stabiliseres ved interaktioner mellem forskellige proteinmolekyler, såsom:

* van der Waals Forces: Svage attraktioner mellem ikke -polære molekyler.

* Metalion -koordination: Nogle proteiner bruger metalioner (f.eks. Zink, jern) til at koordinere med specifikke aminosyresidekæder, hvilket bidrager til stabilitet.

Vigtig note: Den relative styrke og betydning af disse bindinger varierer afhængigt af det specifikke protein. Den samlede kombination af disse bindinger bestemmer imidlertid proteinets unikke tredimensionelle form og dets funktion.