Nogle enzymatisk regulering er allosterisk i sådanne tilfælde, som af følgende vil normalt blive fundet?

allosterisk regulering

* Definition: Allosterisk regulering er en måde at kontrollere enzymaktivitet ved at binde molekyler (kaldet *allosteriske effektorer *) til steder på enzymet, der er forskellige fra det aktive sted. Denne binding ændrer enzymets form og ændrer dens aktivitet.

* Typer af allosteriske effektorer:

* aktivatorer: Bind til enzymet og øg dets aktivitet.

* Inhibitorer: Bind til enzymet og mindsk dets aktivitet.

* mekanisme: Bindingen af et effektormolekyle til det allosteriske sted kan forårsage en konformationel ændring i enzymet. Denne ændring kan enten gøre det aktive sted mere tilgængeligt for substratet (aktivering) eller mindre tilgængeligt (inhibering).

hvad du normalt ville finde i allosterisk regulering:

1. kvartær struktur: Allosteriske enzymer har ofte flere underenheder (f.eks. En dimer eller tetramer). Interaktionen mellem disse underenheder muliggør kooperativ binding af substrater og effektorer.

2. Flere bindingssteder: Allosteriske enzymer har separate aktive steder til substratbinding og allosteriske steder til effektorbinding.

3. sigmoidal kinetik: Når de er afbildet på en graf over enzymaktivitet versus substratkoncentration, viser allosteriske enzymer en sigmoidal (S-formet) kurve. Dette er på grund af den kooperative binding af substratmolekyler.

4. regulatoriske steder: Disse steder adskiller sig fra det aktive sted og binder allosteriske effektorer.

5. konformationelle ændringer: Bindingen af allosteriske effektorer forårsager en ændring i enzymets form, som enten kan øge eller reducere aktiviteten på det aktive sted.

Eksempler på allosteriske enzymer:

* phosphofructokinase-1 (PFK-1) i glycolyse: PFK-1 aktiveres af ADP og inhiberes af ATP og citrat.

* hæmoglobin: Bindingen af ilt til en underenhed af hæmoglobin øger affiniteten af de andre underenheder til ilt, hvilket fører til kooperativ binding.

Nøglepunkter:

* Allosterisk regulering er en afgørende mekanisme til kontrol af metaboliske veje, hvilket sikrer, at enzymer kun er aktive, når det er nødvendigt.

* Ved binding på allosteriske steder kan effektormolekyler finjustere enzymaktivitet som respons på ændringer i cellulære forhold.