Hvad kaldes lange kæder af aminosyrer? Forståelse af proteiner og polypeptider

Af Paul Dohrman
Opdateret 24. marts 2022

Proteiner:Polymerer af aminosyrer

Proteiner er lange polymerer lavet af de 20 naturligt forekommende aminosyrer. Selvom nogle proteiner inkorporerer ikke-kanoniske rester, er rygraden i hvert protein en kæde af aminosyrer forbundet med peptidbindinger.

Fra DNA til protein:Oversættelsesprocessen

Rejsen begynder i kernen, hvor et segment af DNA transskriberes til messenger RNA (mRNA). mRNA'et forlader kernen og binder sig til et ribosom, cellens proteinsyntesemaskine. Transfer RNA (tRNA) molekyler bringer de passende aminosyrer til ribosomet, hvor de sekventielt føjes til den voksende polypeptidkæde.

Peptidbindinger og polypeptider

Tilstødende aminosyrer forbindes hoved-mod-hale via peptidbindinger:carboxylgruppen (-COOH) i en rest binder til aminogruppen (-NH2) i den næste. Den resulterende kæde kaldes et polypeptid. Peptidbindingen giver planaritet til rygraden, men tillader rotation omkring enkeltbindingerne, hvilket giver den nødvendige kædefleksibilitet til foldning.

Sidekæder former proteinstruktur

Hver aminosyre har en særskilt sidekæde (R-gruppe) knyttet til dens centrale kulstof. Disse sidekæder adskiller sig i størrelse, ladning og hydrofobicitet, hvilket påvirker, hvordan kæden interagerer med sig selv og med det vandige cellulære miljø. Polære sidekæder har en tendens til at orientere sig mod opløsningsmidlet, mens ikke-polære grupper samles inde i proteinkernen og driver foldningsprocessen.

Sekvensen bestemmer foldningen

Den primære aminosyresekvens koder for den unikke tredimensionelle form af proteinet. Fordi rygraden kan rotere frit, foldes de fleste polypeptider spontant til en enkelt, energisk favoriseret konformation. Selv en enkelt aminosyresubstitution kan forstyrre foldningen, hvilket gør proteinet ufunktionelt.

Kombinatorisk mangfoldighed og funktionelle begrænsninger

Med 20 tilgængelige aminosyrer er der 20 ⁿ teoretiske polypeptider med længden n. Imidlertid foldes kun en meget lille del af disse sekvenser til stabile, funktionelle proteiner. Langt de fleste ville være ustabile eller antage flere lavenergikonformationer, så evolutionært tryk udvælger kun de få sekvenser, der opfylder organismens funktionelle behov.

Referencer

• Cellens molekylærbiologi; Alberts et al.; 1994
• Kemi; Raymond Chang; 1984