Sådan beregnes Km

I biologiske reaktioner fungerer enzymer meget som katalysatorer, hvilket giver alternative veje til reaktioner, der kan forekomme og fremskynde den samlede proces. Et enzym fungerer inden i et substrat, og dets evne til at øge reaktionshastigheden afhænger af, hvor godt det binder til underlaget. Michaelis-konstanten, betegnet med K _{M, er et mål for enzym /substrataffinitet. En mindre værdi indikerer strammere binding, hvilket betyder, at reaktionen når sin maksimale hastighed ved en lavere koncentration. K M har de samme enheder som substratkoncentration og er lig med substratkoncentrationen, når reaktionshastigheden er halvdelen af dens maksimale værdi.
Michaelis-Menten-plottet}

Hastigheden af en enzymkatalyseret reaktion er en funktion af substratkoncentrationen. For at udlede et plot for en bestemt reaktion forbereder forskere adskillige prøver af underlag i forskellige koncentrationer og registrerer hastigheden af produktdannelse for hver prøve. Et plot af hastighed (V) vs. koncentration ([S]) producerer en kurve, der klatrer hurtigt og nivelleres af med den maksimale hastighed, hvilket er det punkt, hvor enzymet fungerer så hurtigt, som det kan. Dette kaldes et mætningsdiagram eller Michaelis-Menten-plot.

Ligningen, der definerer Michaelis-Menten-plottet, er:

V \u003d (V _{max [S]) ÷ (K M + [S}).}

På det tidspunkt, hvor K _{M \u003d [S], reduceres denne ligning til V \u003d V max ÷ 2, så K M er lig med koncentrationen af underlaget, når hastigheden er halvdelen af dens maksimale værdi. Dette gør det teoretisk muligt at læse K M fra grafen.
Lineweaver-Burk-plot -}

Selvom det er muligt at læse K _{M fra et Michaelis-Menten-plot, er det ikke ' t let eller nødvendigvis nøjagtigt. Et alternativ er at plotte gensidigheden af Michaelis-Menten-ligningen, som er (efter at alle termer er omarrangeret):}

1 /V \u003d {K _{M /(V max × [ , 3, [[S])} + (1 /V max)}

Denne ligning har formen y \u003d mx + b, hvor