Videnskab
 science >> Videnskab >  >> Kemi

Virushydrofobicitet kan hjælpe med at rense vacciner

Den vandafvisende skal af proteiner, der danner kapsiden af ​​et porcint parovirus, var fokus for Caryn Heldts undersøgelse. Kredit:Michigan Technological University

En person behøver ikke at blive syg for at få en virus. Forskere håber at fange vira til påvisning og vaccinationer ved at forstå deres klæbrige ydre lag.

De komplekse strukturer, der danner overfladen af ​​en virus, er små væv af proteiner, der har stor indflydelse på, hvordan en virus interagerer med celler og dets miljø. En lille ændring i proteinsekvens gør denne overflade en smule vandafvisende, eller hydrofob, får det til at klæbe til andre hydrofobe overflader.

Et nyt papir, udgivet for nylig i Kolloider og overflader B:Biogrænseflader , detaljer overfladehydrofobicitet i porcint parovirus (PPV).

Vacciner, Fjernelse og detektion

Caryn Heldt, en lektor i kemiteknik ved Michigan Technological University, er avisens hovedforfatter. I øjeblikket, hun er på sabbatår i St. Louis og arbejder sammen med Pfizer for bedre at forstå, hvordan overfladehydrofobicitet kan bruges til at forbedre vaccinationsproduktionen.

"Vaccinerensning handler om overfladeinteraktioner; hvis komponenterne går i stykker, så kan de ikke bruges som et terapeutisk middel, " Heldt siger, tilføjer, at sansning og fjernelse af vira også afhænger af overfladeinteraktioner. "Dette kan også hjælpe biologer med at forstå en viruss interaktioner med en celle."

Kemiingeniør Caryn Heldt arbejder sammen med kandidatstuderende Ashish Saksule i hendes laboratorium. Kredit:Michigan Technological University

Hovedfundet i denne artikel er, at Heldt og hendes team sammenlignede eksperimentelle metoder med beregningsmetoder til at måle overfladekemien.

Modeller og eksperimenter

Fordi virushydrofobicitet er relativt ny og svær at måle, Heldts team fokuserede på at bruge hydrofobicitetsmodeller som sammenligning. De sammenlignede de forventede hydrofobicitetsmålinger baseret på hovedproteinet fra virussen, den ikke-indkapslede PPV, til velundersøgte modelproteiner, der spænder over en række af frastødende eller tiltrækkende vand. Derefter analyserede de prøverne ved hjælp af to slags kromatografi - analysen af ​​kemiske blandinger - sammen med fluorescerende farvestoffer, der lyser klæbrigt, hydrofobe pletter på proteinerne.

Nøglen er, at målingerne fokuserer på det, der er nemt at nå. Disse placeringer er en del af det, der kaldes en krystalstrukturs opløsningsmiddeltilgængelige overfladeareal. Indsnævring af det observerede område i et eksperiment hjalp holdet med at måle hydrofobicitet.

"Hele viruskapsiden er for stor af et kompleks til at udføre disse beregninger, " Heldt siger, der forklarer, at kapsiden er en udvendig skal lavet af 60 kopier af lignende proteiner - VP1, VP2, VP3 - og hendes team testede de udsatte dele af VP2, som er den mest rigelige. "Det var interessant, at vi stadig var i stand til at korrelere vores opløsningsmiddeleksponerede overfladearealberegninger med de eksperimentelle resultater, fordi vi kun brugte dette ene protein."

Den stærke korrelation mellem de beregningsmæssige og eksperimentelle resultater indikerer, at PPV - og sandsynligvis andre vira - har en målbar hydrofobicitet. Når først målingerne er bedre forstået, så kan Heldt og andre forskere bedre fange vira. Hvis du gør det, kan det forbedre registreringen af ​​vira, koncentrere dem og rense vacciner.


Varme artikler