Kunstige enzymfunktioner samt naturlig version

Forskere fra University of Bristol har designet et kunstigt enzym, der fungerer så godt som (og i nogle tilfælde bedre end) en vital klasse af naturlige enzymer.

Enzymer er grundlæggende vigtige biologiske molekyler, der udfører størstedelen af ​​de kemiske reaktioner i alle levende organismer.

Disse reaktioner driver celleliv og er involveret i et stort antal processer, der er nødvendige for at give cellerne deres kemiske og fysiske egenskaber.

Desuden, mange enzymer deltager i kemiske reaktioner, der har kommerciel eller medicinsk værdi, og for hvilke vi ikke har nogen gode menneskeskabte stoffer, der kan katalysere sådanne reaktioner med samme præcision og effektivitet som enzymer.

Det kunstige enzym blev syntetiseret i en fuldt fungerende form af E. coli-bakterier og kunne være af væsentlig interesse for biotekindustrien på grund af dets industrielt relevante katalytiske aktiviteter, termisk stabilitet og kemisk resistens.

De kan endda bruges som erstatninger for visse naturlige enzymer, der er mere komplekse og vanskelige at producere i større skala.

For at opnå dette brugte teamet en tilgang, der eliminerer evolutionær kompleksitet ved at anvende små, enkle og helt kunstige proteiner ind i designprocessen.

Dr. Ross Anderson fra University of Bristols School of Biochemistry, sagde:"Vi beskriver disse proteiner som maquetter, et udtryk, der bruges i skulptur til at betegne en skalamodel, hvorfra et sidste værk er skabt.

"Proteinmaquetten giver designeren på samme måde mulighed for at inkorporere funktionelle elementer på et stabilt proteinstillads. I dette tilfælde, vi tilpassede et tidligere maquette -design, hvor vi brugte maskiner til stede i en levende bakteriecelle til permanent at pode hæmmolekylet ind i proteinets struktur. "

De foretagne ændringer, letter bindingen af ​​hydrogenperoxid til hæmmolekylet et nødvendigt trin i katalyse, der er fælles for peroxidasefamilien af ​​enzymer.

Med disse ændringer, maquetten var ikke kun i stand til at binde hydrogenperoxid, men også at omdanne det til en mere reaktiv form, der kan trække elektroner fra en række simple organiske molekyler, på samme måde som naturlige peroxidaser fungerer.

Fordi maquetten også er fuldstændigt samlet i bakterieceller, det gav teamet mulighed for at udnytte disse kemiske transformationer i levende celler, eller at overveje at integrere det i en organismes metaboliske veje.

Dr. Anderson tilføjede:"Så i det væsentlige, vi har lavet et kunstigt (eller de novo) enzym, der fungerer så godt som (og i nogle tilfælde bedre end) en vital klasse af naturlige enzymer.

"Det er promiskuøst - som mange af de naturlige peroxidaser er - og kunne stå som en robust prototype, hvorfra mange funktionelle katalysatorer kunne udvikles.

"Ved katalytisk aktivitet, det er så tæt på naturlige enzymer (og i betragtning af at bakterierne gør det i en aktiv form), hvis det blev renset uden viden om dets kunstige oprindelse, ville det blive tilskrevet en naturlig funktion og behandlet som et nyt naturligt enzym. "