En teoretisk undersøgelse forklarer det naturlige udvalg af proteiner

Forskere fra Institute of Nanoscience and Nanotechnology ved University of Barcelona (IN2UB) har præsenteret den første beregningsundersøgelse, der efterligner det naturlige udvalg af proteiner i vand under forskellige miljøforhold, med det formål at designe aminosyresekvenser, der er i stand til at udtrykke deres funktioner ved specifikke temperaturer og tryk.

"Resultaterne er vigtige for at forstå udviklingen af ​​proteiner på Jorden, da de forklarer, hvorfor proteiner, der udviklede sig i tidlige miljøer med høj temperatur, er i stand til at arbejde under de aktuelle omgivelsesbetingelser. Vi underbygger også hypotesen om, at mange egenskaber observeret i proteiner opstår naturligt, når udvælgelsesprocessen eksplicit tager hensyn til opløsningsmidlets termodynamiske egenskaber "forklarer Giancarlo Franzese, forsker ved IN2UB.

"For eksempel, med vores resultater kan vi forklare, hvorfor overfladen af ​​et foldet protein ikke er 100 procent hydrofilt, noget, der er energisk ugunstigt, "tilføjer Valentino Bianco, som har en doktorgrad i fysik fra universitetet i Barcelona og nu er postdoktor ved universitetet i Wien.

Proteiner og deres miljø

Proteiner er store og komplekse molekyler, der udfører mange kritiske funktioner i levende celler. Proteiner har en række temperaturer og tryk, som de er stabile for. Mange livsformer trives under ekstreme temperaturer og pres, hvilket indebærer, at deres proteiner naturligt er udvalgt til deres miljøer. Takket være denne undersøgelse, som er blevet offentliggjort i tidsskriftet Pysical Review X, hvordan selektering reagerer på drastiske ændringer i et vandigt miljø, forstås nu.

Simuleringerne er baseret på en ny model, hvor proteiner tilpasser sig en række termodynamiske forhold. "Vi finder ud af, at proteinudvælgelsesprocessen er stærkt afhængig af de molekylære egenskaber i det omgivende vand, "forklarer Giancarlo Franzese. Proteiner valgt ved højere temperaturer er også stabile over et bredere temperatur- og trykinterval end dem, der er valgt ved lavere temperaturer." Vi viser også, at proteiner ved høj temperatur viser en adskillelse mellem hydrofil overflade og hydrofob kerne højere end udvalgte proteiner ved lavere temperatur, "tilføjer Franzese. Derfor, sekvensopdelingen af ​​et designet protein afhænger af selektionstemperaturen og trykket, hvilket er i overensstemmelse med det, der observeres i naturlige proteiner, der arbejder under forskellige miljøforhold.