Forskere identificerer en unik bindingsmekanisme for frostvæskemolekylet

Forskere har identificeret en unik molekylær bindingsmekanisme, der hjælper med at holde ikke-pattedyrs skabninger i minusgrader fra at fryse. Frostvæske glykoproteiner (AFGP'er), produceret af polarfisk, hæmme isvækst for at forhindre deres kroppe i at fryse. Denne isbindingsmekanisme, som videnskabsmænd vidste var blødt og fleksibelt, forblev et mysterium indtil nu. Ved hjælp af molekylære simuleringer, videnskabsmænd identificerede detaljerne i denne bindingsmekanisme.

Deres resultater blev offentliggjort i begyndelsen af ​​april i Journal of the American Chemical Society som forsideartikel.

"På jorden, der er ekstremt hårde miljøer, [inklusive] polarområdet, " sagde Kenji Mochizuki, en assisterende professor ved Institute for Fiber Engineering ved Shinshu University i Japan og første forfatter på papiret. "De fleste organismer kan ikke overleve der, men nogle har tilpasset sig disse forhold ved at bruge den smarte strategi med inhibering af isvækst med frostvæske glycoproteiner."

Polar fisk, for eksempel, findes i vand, der er omkring to grader under frysepunktet. De producerer AFGP'er med sukker vedhæftet, som stopper mindre iskrystallers naturlige tilbøjelighed til at binde sig til større iskrystaller. Problemet med at afbilde disse AFGPS og deres vedhæftede sukkerarter er, at de ikke har en specifik tredimensionel form, i modsætning til andre frostvæskeproteiner (AFP'er). Uden stivhed, det er svært at afbilde proteinet for at belyse dets struktur og funktion.

Forud for undersøgelsen af ​​Mochizuki og hans team, videnskabsmænd forstod ikke, hvordan frostvæske-glykoproteinet interagerer med isen, eller hvordan det adskiller sig fra almindelige frostvæskeproteiner.

"Frostvæskeproteiner er stive molekyler og har veldefinerede, tredimensionelle strukturer, " sagde Mochizuki. "På den anden side, frostvæske glycoproteiner er bløde og fleksible molekyler, så de kan ikke krystalliseres."

Fleksible molekyler har en tendens til ikke at binde godt til is, men videnskabsmænd vidste allerede, at frostvæske-glykoproteiner faktisk hæmmede is-rekrystallisering bedre end typiske frostvæskeproteiner, selvom de ikke vidste hvorfor, ifølge Mochizuki. I samarbejde med afdelingen for kemi ved University of Utah, Mochizuki brugte molekylære simuleringer til at modellere frostvæske glycoproteiner og undersøgte, hvordan de interagerede med isen.

"Vi troede, at den fleksible egenskab ved frostvæske glycoproteiner kunne give en unik bindingsmåde, " sagde Mochizuki. "Vi fandt ud af, at frostvæske glycoproteiner viser forskellige bindingskonformationer... og går på isoverflader, indtil de støder på et trin af is."

Mochizuki undersøgte AFGP8, det korteste protein i AFGP-familien. Mochizuki fandt ud af, at AFGP8 er adskilt til hydrofile og hydrofobe grupper, sidstnævnte adsorberer til isoverfladen - hvilket betyder, at den forbliver som en tynd film over isen. Adsorptionen af ​​AFGP8 til den flade overflade af is svag, selvom, så AFGP8 bevæger sig hen over isoverfladen, indtil den selektivt binder sig til isens vækstpunkter. Mochizuki døbte denne bevægelse "gå".

"Deres bevægelse med at vandre på isoverfladen og finde et trin er væsentligt forskellig fra bindingsadfærden af ​​frostvæskeproteiner, " sagde Mochizuki.

Fundet har potentielle fremtidige anvendelser til bedre at bevare fødevarer og biologisk væv under ekstreme temperaturer. Mochizuki vil fortsætte med at studere AFP'er og AFGP'er for at belyse deres mekanismer mere præcist og forhåbentlig designe kunstige proteiner eller polymerer, som udviser stærkere frostvæskeaktiviteter.