Celleadfærd, engang indhyllet i mystik, afsløres i nyt lys

En celles adfærd er lige så mystisk som en teenagers humørsvingninger. Imidlertid, Forskere fra University of Missouri er et skridt tættere på at forstå celleadfærd, ved hjælp af et specialiseret mikroskop.

Tidligere har for at studere cellemembraner, forskere skulle ofte nedfryse prøver. Proteinerne i disse prøver ville ikke opføre sig som de ville i et normalt biologisk miljø. Nu, ved hjælp af et atomkraftmikroskop, forskere kan observere individuelle proteiner i en ufrosset prøve - der virker i et normalt biologisk miljø. Dette nye observationsværktøj kan hjælpe forskere med bedre at forudsige, hvordan celler vil opføre sig, når nye komponenter introduceres.

"Det, der mangler lige nu i cellebiologi, er evnen til at forudsige celleadfærd, "sagde Gavin King, lektor i fysik og astronomi ved MU College of Arts and Science, og fælles adjunkt i biokemi. "Vi kender ikke alle detaljerne endnu om en række biologiske processer. F.eks. når et stof introduceres i en celle, det skal passere gennem membranen, som kan skabe en reaktion. Jo mere viden vi har om den reaktion, jo bedre vil vi være i stand til at skabe lægemidler, der kan målrette mod et specifikt område, og eventuelt, resultere i færre bivirkninger. "

Atomkraftmikroskopet er i stand til at spore den tredimensionelle form af et individuelt protein under biologiske forhold (i væske ved stuetemperatur). Den består af en robotarm med en lille nål fastgjort i den ene ende. Forskere placerer armen præcist på den prøve, de ønsker at analysere. Derefter, ved meget let at trykke nålen flere gange ind i prøven på forskellige punkter, i realtid, et tredimensionelt billede af et protein udvikles.

Til denne undersøgelse, forskere fokuserede på billeddannelse af konsekvenserne af en kemisk reaktion, der forekommer i et bestemt protein fra E. coli, der er ansvarlig for at transportere andre proteiner hen over cellemembranen. De valgte E. coli til denne undersøgelse på grund af dets cellers enkelhed. Selvom forskere ikke kunne kontrollere det præcise øjeblik, reaktionen fandt sted, kraftmikroskopets trykbevægelse gjorde det muligt for forskere at se i realtid, hvordan dette protein ændrede form som reaktion på frigivelse af kemisk energi. Disse konformationsændringer er direkte relateret til proteinets biologiske funktion.

"Vi kan holde øjnene på kun ét protein, tilføj forskellige komponenter, og så se hvad der sker, "Sagde King." Det er som at lave en film af et enkelt molekyle, der udfører sit biologiske arbejde. Vi er virkelig i de tidlige dage med at forstå de mekaniske detaljer om, hvordan celler fungerer, men efterhånden som disse værktøjer bliver mere og mere præcise, kan de give os væsentlig information i fremtiden. "

Studiet, "Observation af enkeltmolekyler af nukleotid-inducerede konformationsændringer i basal SecA-ATP-hydrolyse, "blev offentliggjort i Videnskab fremskridt .