Strukturer i tang kaster lys over bæredygtighed

Brunalger er ikke bare tang, der flyder i havet og floker svømmernes fødder - de indeholder også en hemmelighed. I sin cellevæg, brune alger holder polysaccharidalginatet, en af ​​de mest rigelige kulhydrater i havet. En vigtig fødekilde for flere organismer, alginatet optager kuldioxid og kan omdannes til ethanol.

Forskere fra Qingdao Institute of Bioenergy and Bioprocess Technology (QIBEBT) fra det kinesiske videnskabsakademi studerer nu organismerne for at forstå denne mekanisme, og de gør nogle opdagelser undervejs.

"Overfloden af ​​disse tang har gjort dem til en attraktiv og vigtig kilde til vedvarende biomasse til produktion af biobrændstoffer, "sagde Ji Shiqi, forskningsassistent professor i Shandong Provincial Key Laboratory of Energy Genetics.

Ji er en del af et internationalt team fra Kina og Storbritannien, der arbejder på at bedre forstå, hvordan alginatet forarbejdes til ethanol af organismer. Ved at undersøge de enzymer, der nedbryder alginatet, forskerne kan muligvis udnytte den naturlige proces til fremstilling af biobrændstof. Under denne proces, de identificerede tidligere ukendte enzymatiske familier, der bidrager til biokonverteringen.

Deres fund om den fulde struktur af et sådant enzym blev offentliggjort i Journal of Biological Chemistry den 17. oktober.

Enzymet, kaldet en alginatlyase, nedbryder alginatet, så det kan omdannes til andre produkter. Der er i øjeblikket 37 identificerede lyasefamilier, der nedbryder polysaccharider, som er strukturer, der indeholder flere sukkerarter. Af de 37 familier, ni nedbryder specifikt alginater, og syv af de ni har fået deres strukturer fuldt ud beskrevet.

Ji og teamet identificerede en ny alginatlyase i en varmeglad bakterie, der direkte kan udnytte brune alger og fermentere dets komponenter til ethanol med højt udbytte.

"Bakterien indeholder mindst fire alginatlyaser, herunder et antal nye lyaser, der repræsenterer helt nye polysaccharidlyasefamilier, "Sagde Ji.

Forskerne fokuserede på billeddannelse af strukturen af ​​en alginatlyase, kaldet "Dp0100, "for bedre at forstå dets molekylære mekanismer ved behandling af alginat til ethanol. Billedundersøgelsen førte også til en bedre forståelse af strukturspecificiteten, katalyse og udvikling af alginatlyaser med flere domænesites, ifølge Ji.

"Selvom mekanismen for Dp0100's termostabilitet ikke er godt forstået endnu, denne forskning har fremmet vores forståelse af struktur-funktion og evolutionære forhold inden for denne vigtige klasse af lyaser, "Sagde Ji.

Forskerne vil fortsætte med at studere alginatlyaser, samt forfølge strukturelle undersøgelser af andre polysaccharidlyasefamilier med det endelige mål at bestemme den fulde funktion af alginatbiokonvertering.