Rhodopsin før (venstre) og efter aktivering af lys (højre):Aktiveringen forårsager ændringer i funktionelle grupper inde i molekylet (forstørrelsesglas), som påvirker hele molekylet. Kredit:E. Ritter/HZB
Tidsopløst infrarød spektroskopi i sub-millisekundområdet er en vigtig metode til at studere forholdet mellem funktion og struktur i biologiske molekyler. Imidlertid, metoden virker kun, hvis reaktionen kan gentages mange tusinde gange. Dette er ikke tilfældet for et stort antal biologiske processer, selvom, fordi de ofte er baseret på meget hurtige og irreversible reaktioner, for eksempel i synet. Individuelle lette kvanta, der kommer ind i nethindens stænger, aktiverer rhodopsin -proteinmolekylerne, som derefter henfalder efter at have opfyldt deres fototransduktionsfunktion.
Nu har et team ledet af Dr. Ulrich Schade (HZB) og Dr. Eglof Ritter (Humboldt-Universität zu Berlin) ved IRIS beamline i BESSY II udviklet et nyt instrument, der kan registrere denne slags meget hurtige og/eller irreversible reaktioner med en enkelt måling. Tidsopløsningen er et par mikrosekunder. Instrumentet, et Féry -spektrometer, bruger en meget følsom detektor kendt som et fokalplan detektor array og speciel optik til at udnytte den strålende infrarøde stråling fra BESSY II synkrotronkilden optimalt. Teamet brugte denne enhed til at observere aktivering af rhodopsin under næsten in vivo-forhold for første gang.
"Vi brugte rhodopsin, fordi det irreversibelt henfalder efter at have været spændt af lys og derfor er en rigtig syretest for systemet, "forklarer Ritter, første forfatter til undersøgelsen. Rhodopsin er et proteinmolekyle, der fungerer som en receptor og er visionpigmentet, der findes i stængerne i øjets nethinde. Selv enkelte fotoner kan aktivere rhodopsin - hvilket gør det muligt for øjet at opfatte ekstremt lave lysniveauer. I øvrigt, rhodopsin er det fælles element i en klasse af receptorer med hundredvis af medlemmer, der er ansvarlige for lugten, smag, trykfornemmelse, hormonmodtagelse, osv. - alle fungerer på en lignende måde.
Teamet studerede også et andet spændende protein i det infrarøde område for første gang:actinorhodopsin. Dette molekyle er i stand til at omdanne lysenergi til en elektrisk strøm - en egenskab, som nogle bakterier bruger til at generere elektrokemisk energi til deres metabolisme.
"Den nye metode gør det muligt for os at undersøge de molekylære reaktionsmekanismer for alle irreversible processer (eller langsomme cykliske processer), såsom dem inden for energiomdannelse og -lagring, for eksempel, "understregede Schade, der leder IRIS -teamet.