Marco Krewing, Abdulkadir Yayci og Julia Bandow forsker i muligheder for miljøvenlig katalyse med enzymer. Kredit:RUB, Marquard
Et forskerhold fra Bochum har udviklet en ny metode til at drive katalytisk aktive enzymer.
Sammenlignet med traditionelle kemiske metoder, enzymkatalyse har adskillige fordele. Men det har også svagheder. Nogle enzymer er ikke særlig stabile. Enzymer, der omdanner hydrogenperoxid, inaktiveres endda af høje koncentrationer af substratet. Et forskerhold ved Ruhr-Universität Bochum (RUB), sammen med internationale partnere, har udviklet en proces, hvor udgangsmaterialet, dvs. hydrogenperoxid, tilføres biokatalysatorerne på en kontrolleret måde ved hjælp af plasma. Enzymerne i sig selv er beskyttet mod skadelige komponenter i plasmaet af et bufferlag. Ved at bruge to modelenzymer, holdet viste, at processen fungerer, som rapporteret i journalen ChemSusChem fra 5. februar 2020.
Mildere forhold, mindre energiforbrug og affald
I biokatalyse, kemikalier produceres af celler eller deres komponenter, især af enzymer. Biokatalyse har mange fordele i forhold til traditionelle kemiske processer:reaktionsbetingelserne er normalt meget mildere, energiforbruget er lavere, og der produceres mindre giftigt affald. Enzymers høje specificitet betyder også, at der opstår færre bivirkninger. I øvrigt, nogle finkemikalier kan kun syntetiseres ved biokatalyse.
Det svage punkt ved enzymbiokatalyse er den lave stabilitet af nogle enzymer. "Da enzymet ofte skal udskiftes i sådanne tilfælde - hvilket er dyrt - er det ekstremt vigtigt at øge stabiliteten under produktionsforhold, " forklarer hovedforfatter Abdulkadir Yayci fra formanden for anvendt mikrobiologi under ledelse af professor Julia Bandow.
Hydrogenperoxid:nødvendigt, men skadeligt
Forskerholdet har studeret to lignende klasser af enzymer:peroxidaser og peroxygenaser. Begge bruger hydrogenperoxid som udgangsmateriale til oxidationer. Det afgørende problem er, at brintoverilte er absolut nødvendigt for aktivitet, men i højere koncentrationer fører det til tab af aktivitet af enzymerne. For så vidt angår disse enzymklasser, det er derfor vigtigt at levere brintoverilte i præcise doser.
Til denne ende, forskerne undersøgte plasmaer som en kilde til hydrogenperoxid. Plasma beskriver den fjerde tilstand af stof, der skabes, når energi tilføres en gas. Hvis væsker behandles med plasma, der dannes et stort antal reaktive oxygen- og nitrogenarter, hvoraf nogle derefter reagerer og danner langlivet brintoverilte, som kan bruges til biokatalyse.
Biokatalytiske reaktioner med plasma-genereret hydrogenperoxid er mulige
I et eksperiment, hvor peberrodsperoxidase fungerede som et af modelenzymer, holdet viste, at dette system fungerer i princippet. På samme tid, forskerne identificerede de svage punkter ved plasmabehandling:"Plasmabehandling angriber og inaktiverer også enzymerne direkte, højst sandsynligt gennem de meget reaktive, kortlivede arter i den plasmabehandlede væske, " skitserer Abdulkadir Yayci. Forskergruppen forbedrede reaktionsbetingelserne ved at binde enzymet til et inert bærermateriale. Dette skaber en bufferzone over enzymet, hvori de meget reaktive plasmaarter kan reagere uden at skade enzymet.
Forskerne testede derefter deres tilgang ved hjælp af et andet enzym, den uspecifikke peroxygenase fra svampen Agrocybe aegerita. Denne peroxygenase har evnen til at oxidere et stort antal substrater på en meget selektiv måde. "Vi har med succes demonstreret, at denne specificitet opretholdes selv under plasmabehandling, og at meget selektive biokatalytiske reaktioner er mulige ved brug af plasma, " slutter Julia Bandow.