Gør enzymer egnede til industrielle anvendelser

Forskere ved Ruhr-Universität Bochum (RUB) har udviklet nye teknikker til effektivt at koble bakterielle enzymer til elektroder. Sammen med et team fra University of Utah, de realiserede et system til ammoniaksyntese baseret på et nitrogenaseenzym. De designede også en brint/ilt-biobrændselscelle baseret på et hydrogenase-enzym sammen med et team fra Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion. Begge artikler er blevet publiceret i tidsskriftet Angewandte Chemie i maj og juni 2020.

Kraftige enzymer kræver særlige forhold

Mange enzymer, der forekommer i naturen, er kraftige katalysatorer, såsom de såkaldte [FeFe]-hydrogenaser. Hydrogenaser bruges af bakterier til at producere brint, mens nitrogenaser lykkes med at aktivere den stærkeste binding i naturen i nitrogen (N2). Begge enzymer er meget følsomme over for ilt, men brug let tilgængelige ikke-ædle metaller i deres aktive centre. Således kunne de en dag erstatte dyre ædelmetalkatalysatorer. "At bruge så meget følsomme katalysatorer til biobrændselsceller er stadig en af ​​de største udfordringer inden for bæredygtig energiomdannelse, siger professor Wolfgang Schuhmann, leder af RUB Center for Elektrokemi og medlem af klyngen af ​​ekspertise "Ruhr Explores Solvation, "Løsning.

Biobrændselscelle realiseret med enzym

I samarbejde med holdet af professor Wolfgang Lubitz fra Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion i Mülheim an der Ruhr, Bochum-gruppen viste, under hvilke omstændigheder dette alligevel er muligt. De brugte en såkaldt [FeFe]-hydrogenase fra bakterien Desulfovibrio desulfuricans. Selvom dette er en meget effektiv katalysator, den skal være beskyttet i brændselscellen mod den nødvendige ilt til drift ved den anden elektrode.

I dette arbejde, forskerne integrerede for første gang [FeFe]-hydrogenasen i en biobrændselscelle drevet med såkaldte gasdiffusionselektroder. I denne celle, brint og ilt transporteres til enzymerne gennem en membran. Holdet indlejrede enzymet i en matrix bestående af en såkaldt redoxpolymer, som fikserer enzymet til den gasgennemtrængelige elektrodeoverflade, beskytter enzymet mod de skadelige virkninger af ilt og etablerer også elektrisk kontakt mellem enzymet og elektroden. Med dette design, brændselscellen opnåede tidligere uopnåede høje strømtætheder på 14 milliampere per kvadratcentimeter og høje effekttætheder på 5,4 milliwatt per kvadratcentimeter.

Biobaseret proces til ammoniakproduktion

I det andet projekt, forskerholdet på RUB, sammen med den amerikanske gruppe ledet af professor Shelley Minteer fra University of Salt-Lake City, ledte efter et bioelektrosyntetisk alternativ til ammoniaksyntese. I den kemiske industri, ammoniak fremstilles almindeligvis ved hjælp af Haber-Bosch-processen ved høj temperatur og højt tryk og med en betydelig frigivelse af CO ₂ .

Nogle bakterier har enzymer, kaldet nitrogenaser, hvormed de fikserer molekylært nitrogen (N2) og kan omsætte det ved stuetemperatur og uden øget tryk. Imidlertid, i levende organismer forbruger dette meget energi i form af energilagringsmolekylerne ATP.

Forskerholdet viste, at det er muligt at koble nitrogenasen fra bakterien Azotobacter vinelandii med en elektrode, hvorigennem de nødvendige elektroner til reaktionen kan tilføres, så der ikke kræves ATP. Endnu engang, nøglen til succes var en redoxpolymer, der hjalp med at etablere en stabil og effektiv elektrisk kontakt mellem elektroden og nitrogenase/redox-polymerkompositten. "Så vidt vi ved, fiksering og kontakt af nitrogenaser i redoxpolymerer er det første trin i at gøre nitrogenaser anvendelige til bioelektrosyntese, " skriver forfatterne til undersøgelsen.