Karakteristik af et catalaseenzym

Katalasenzymet er et af de mest effektive enzymer, der kendes, da hvert enzym kan udføre næsten 800.000 katalytiske hændelser pr. sekund. Catalase beskytter celler fra hydrogenperoxid (H2O2) molekyler ved at konvertere dem til oxygen (O2) og vand (H2O). H2O2 kan skade DNA. Catalase er dannet af fire individuelle dele, eller monomerer, der indhylles i et håndvægtsformet enzym. Hver monomer har et katalytisk center, der indeholder et hæmolekyle, der binder ilt. Hver monomer binder også et molekyle NADPH, som beskytter enzymet selv mod de skadelige virkninger af H2O2. Catalase virker bedst til en pH på 7 og er meget rigelig i peroxisomer, som er poserne i en celle, der nedbryder giftige molekyler.

Alle fire og en for alle

Catalase er et firedelt enzym, eller en tetramer. Fire monomerer vikler rundt om hinanden for at danne et dumbbellformet enzym. Hver monomer har fire domæner, eller dele - som kropsdele, der gør forskellige ting. Det andet domæne er den, der indeholder hæmegruppen. Det tredje domæne er kendt som indpakningsdomænet, hvor de fire monomerer vikler rundt om hinanden for at danne en tetramer. Mange saltbroer eller ioniske interaktioner mellem positivt og negativt ladede aminosyresidekæder holder de fire monomerer sammen. Monomererne væver rundt hinanden, hvilket gør tetramer-enzymet meget stabilt.

Det bærer værktøjer

Hver monomer af katalasetetramer indeholder en hæmgruppe. Heme grupper er diskformede molekyler, der har et jernatom i midten, hvilket binder ilt. Hemmet begraves midt i det katalytiske domæne af hver monomer. Hver katalase-monomer binder også et NADPH-molekyle, men på dets overflade. NADPH er der for at beskytte enzymet fra H2O2, som det skal katalysere. Et H2O2-molekyle kan blive et superoxidmolekyle, som er to oxygenatomer bundet til hinanden, hvoraf en af ​​dem har en ekstra elektron, som er stærkt reaktiv - hvilket betyder at det kan interagere med elektronerne i kemiske bindinger på andre molekyler og bryde disse bindinger .

Det er så hurtigt

Oxygenradikaler, såsom H2O2, fremstilles ved normale cellulære processer. Da de er farlige for cellen, skal de omdannes til godartede molekyler. Catalase er et af de hurtigeste enzymer kendt. Hver monomer i katalastetrameren kan udføre næsten 200.000 katalytiske hændelser pr. Sekund. Da en tetramer har fire monomerer, kan hvert katalaseenzym gøre næsten 800.000 katalytiske hændelser pr. Sekund. Catalase har brug for dette effektivitetsniveau, fordi H2O2 er farligt for cellen. Catalase enzymer ophobes i poser kaldet peroxisomer inden for en celle. Peroxisomer er vesikler, der nedbryder molekyler, der er giftige for cellen, herunder iltradikaler som H2O2.

Neutral pH

Forskere har undersøgt aktiviteten af ​​katalase ved en pH på 7,4 og ved 25 grader Celsius (77 grader Fahrenheit). Den optimale pH for catalase er omkring 7, så en måde, som forskere stopper catalaseaktivitet i et reagensglas, er at ændre pH ved at tilføje en stærk syre eller stærk base. Inden for cellen akkumulerer katalase i peroxisomer, som har varierende pH, når de måles i forskellige celler. Journalen "IUBMB Life" rapporterede, at peroxisomer har vist sig at have pH-værdier, der spænder fra 5,8-6,0, 6,9-7,1 og 8,2. Således kan forskellige peroxisomer indeholde forskellige mængder katalase eller kan slå katalasen til eller fra afhængigt af hvordan de regulerer deres interne pH-niveau.