Hvad er virkningen af kogning og frysning på enzymaktivitet?

Enzymer er kritiske for alt liv, fordi de katalyserer kemiske reaktioner, der ellers ville finde sted for langsomt til at understøtte livet. Det er vigtigt, at de hastigheder, med hvilke enzymer er i stand til at katalysere deres målreaktioner, og evnen hos enzymer til at opretholde deres struktur er meget afhængig af temperaturen. Som et resultat kan frysning og kogning have betydelige effekter på enzymaktiviteten.

TL; DR (for lang; læste ikke)

Kogning nedbryder enzymer, så de ikke længere fungerer. Under frysning forhindrer krystallisation enzymer i at fungere.
Molekylær bevægelse og temperaturens rolle

For at forstå, hvordan frysning påvirker enzymaktivitet, er det først nødvendigt at forstå effekten af temperaturen på de molekyler, der er Inden i celler er substratmolekyler i konstant tilfældig bevægelse, kendt som brownisk bevægelse, som et resultat af kollisioner mellem substratmolekyler og individuelle vandmolekyler. Når temperaturen stiger, øges hastigheden af denne tilfældige molekylære bevægelse også, da molekyler har mere vibrationsenergi ved højere temperaturer. Den hurtigere bevægelse øger hyppigheden af tilfældige kollisioner mellem molekyler og enzymer, hvilket er vigtigt for enzymaktivitet, da enzymer afhænger af deres substratmolekyler, der kolliderer ind i dem, før en reaktion kan forekomme.
Effekt af frysning på enzymaktivitet

Ved meget kolde temperaturer dominerer den modsatte virkning - molekyler bevæger sig langsommere, hvilket reducerer hyppigheden af enzym-substratkollisioner og reducerer derfor enzymaktiviteten. På frysepunktet aftager molekylær bevægelse drastisk, når fast dannelse forekommer, og molekyler låses i stive krystallinske formationer. Inden for disse faste krystaller har molekyler langt mindre bevægelsesfrihed sammenlignet med de samme molekyler i et flydende arrangement. Som et resultat er enzym-substratkollisioner ekstremt sjældne, når frysning forekommer, og enzymaktivitet er næsten nul under frysning.
Enzymstruktur

Selvom stigende temperatur resulterer i højere enzymaktivitetshastigheder, er der en øvre temperatur grænse, hvormed enzymer kan fortsætte med at fungere. For at forstå, hvorfor dette er tilfældet, skal enzymernes struktur og funktion overvejes. Enzymer er proteiner, der består af individuelle aminosyrer, der holdes sammen i en tredimensionel struktur ved kemiske bindinger mellem aminosyrer. Denne tredimensionelle struktur er kritisk for enzymaktivitet, da enzymer er struktureret til at danne en fysisk "pasform" omkring deres underlag.
Kogning og denaturering

Ved temperaturer omkring kogning er de kemiske bindinger, der holder sammen strukturen af enzymer begynder at nedbrydes. Det resulterende tab af tredimensionel struktur får enzymer til ikke længere at passe til deres målsubstratmolekyler, og enzymer holder helt op med at fungere. Dette tab af struktur, kendt som denaturering, er irreversibelt - når enzymer først er opvarmet så meget, at de kemiske bindinger, der holder dem sammen, nedbrydes, dannes de ikke spontant igen, hvis temperaturerne falder. Dette er i modsætning til frysning, hvilket ikke påvirker enzymstrukturen - hvis temperaturerne øges efter frysning, vil enzymaktiviteten gendannes.