Forskere belyser, hvordan et nitrogenfikserende enzym også producerer kulbrinter

Nitrogenase er et af de få biologiske systemer, der er kendt for at bryde den stærke tredobbelte nitrogen-nitrogen-binding og derved tillade fikseret nitrogen at trænge ind i biosfæren. Ved biologisk nitrogenfiksering reducerer nitrogenase dinitrogen til ammoniak sammen med udviklingen af ​​hydrogen. Mens biokemien i denne proces er blevet undersøgt i årtier, er opdagelsen af ​​kulbrinteproduktion ved nitrogenase først blevet rapporteret for nylig.

Her belyser forfatterne detaljerne i de enzymatiske reaktioner, der ligger til grund for produktionen af ​​kulbrinter ved nitrogenase. Holdet demonstrerer, at udover nitrogenases tidligere karakteriserede rolle i at omdanne nitrogen til ammoniak, kan enzymet også generere kortkædede kulbrinter og hydrogen gennem reduktion af vand og protoner. Mekanistiske eksperimenter afslørede, at det samme FeMoco-aktive sted, der katalyserer N2-reduktion, også medierer kulbrintedannelse, hvilket tyder på, at disse to processer er indviklet forbundet.

Dette arbejde fremhæver nitrogenases alsidighed og giver indsigt i den grundlæggende kemi, der ligger til grund for enzymets substratpromiskuitet. Resultaterne udvider vores forståelse af nitrogenases evner og bidrager til udviklingen af ​​nye strategier for kulbrinteproduktion og nitrogenfiksering i industrielle og landbrugsmæssige omgivelser.