En række hydrofobe sidekæder samles sammen som proteinfoldninger i en vandig opløsning og stabiliseres af?

Her er en sammenbrud:

* Hydrofob effekt: Vandmolekyler er polære og danner stærke brintbindinger med hinanden. Ikke -polære molekyler (som hydrofobe sidekæder) forstyrrer disse hydrogenbindinger og er derfor ugunstige i et vandigt miljø. For at minimere denne forstyrrelse klynger hydrofobe sidekæder sammen i det indre af proteinet væk fra vandet.

* stabilisering: Denne klynge er ikke drevet af en direkte tiltrækning mellem hydrofobe sidekæder. I stedet er det en konsekvens af den øgede entropi (lidelse) af de omgivende vandmolekyler, når de hydrofobe grupper begraves i proteinet. Denne stigning i entropi driver foldningsprocessen og stabiliserer den foldede proteinstruktur.

I resuméet drives hydrofobe sidekæder i et protein til at mødes i et vandigt miljø for at minimere forstyrrelsen af ​​vandmolekyler og øge systemets samlede entropi. Dette er en vigtig drivkraft i proteinfoldning.