Hvilken ikke-kovalent binding holder aminosyrer sammen?

Du tænker dog måske på de ikke-kovalente obligationer, der stabiliserer Den tredimensionelle struktur af proteiner, der dannes af flere aminosyrer forbundet med peptidbindinger. Disse er:

* Hydrogenbindinger: Dette er svage bindinger, der dannes mellem et hydrogenatom kovalent knyttet til et stærkt elektronegativt atom (som ilt eller nitrogen) og et ensomt par elektroner på et andet elektronegativt atom. De spiller en afgørende rolle i stabiliseringen af ​​den sekundære struktur af proteiner (alfa -helixer og betaark) og tertiær struktur.

* ioniske bindinger: Disse bindinger dannes mellem modsat ladede grupper, såsom carboxylgrupper (-coo-) og aminogrupper (-NH3+). Disse bindinger er relativt stærke og bidrager til den samlede stabilitet af proteinstruktur.

* van der Waals Forces: Disse er svage interaktioner med kort rækkevidde, der stammer fra midlertidige udsving i elektronfordeling omkring atomer. Mens de er individuelt svage, kan de kollektivt bidrage til stabiliteten af ​​proteinstruktur, især når mange atomer er involveret.

* Hydrofobe interaktioner: Disse interaktioner er ikke teknisk bindinger, men snarere en konsekvens af tendensen til ikke -polære sidekæder af aminosyrer til at klynge sig sammen i det vandige miljø i cellen, hvilket minimerer kontakt med vandmolekyler. Denne klynge hjælper med at stabilisere proteinstrukturen.