1. Øget molekylær bevægelse: Forhøjede temperaturer får molekyler til at vibrere mere kraftigt.
2. Svækkelse af ikke-kovalente obligationer: Denne øgede bevægelse forstyrrer det delikate netværk af brintbindinger, hydrofobe interaktioner og van der Waals-kræfter, der holder proteins tredimensionelle struktur sammen.
3. Udfoldelse af proteinet: Når disse ikke-kovalente bindinger svækkes, begynder proteinet at udfolde sig. Dens alfa-helikser og beta-ark, der er ansvarlige for enzymets specifikke form, løsner sig.
4. Tab af aktivt sted: Det aktive sted, det specifikke område på enzymet, hvor underlaget (i dette tilfælde, catechol) binder, er ofte placeret i en bestemt lomme eller rille dannet af det foldede protein. Denaturering forstyrrer dette aktive sted, hvilket gør enzymet ikke i stand til at binde til underlaget.
5. Tab af katalytisk aktivitet: Da det aktive sted ikke længere er funktionelt, kan enzymet ikke længere katalysere oxidationen af Catechol.
Konsekvenser af denaturering:
* Tab af enzymfunktion: Enzymet er ikke længere i stand til at udføre sin biologiske rolle.
* Mulig aggregering: Denaturerede proteiner kan undertiden klumpe sammen og danne aggregater. Disse aggregater kan være skadelige for celler og væv.
reversibilitet:
I nogle tilfælde, hvis temperaturen sænkes langsomt, kan proteinet muligvis genfoldes tilbage til dets oprindelige struktur og genvinde en vis aktivitet. Ved højere temperaturer er denaturering imidlertid ofte irreversibel.
I resumé forstyrrer temperaturerne over 75 ° C den komplicerede struktur af catecholoxidase, hvilket fører til dens denaturering, tab af aktivitet og potentielt irreversibel skade.
Sidste artikelHar en vandmand kompleks kemi?
Næste artikelHvorfor er glas cosideret for at være en blanding, der ikke er sammensat?