Ensartet parkering af kinesinproteiner giver forskere mulighed for at observere, hvordan de arbejder sammen om at transportere mikrotubuli. Kredit:Science Graphics
Kropsbevægelse, fra musklerne i dine arme til neuronerne, der transporterer disse signaler til din hjerne, er afhængig af en massiv samling af proteiner kaldet molekylære motorer.
Grundlæggende molekylære motorer er proteiner, der omdanner kemisk energi til mekanisk bevægelse, og har forskellige funktioner afhængigt af deres opgave. Imidlertid, fordi de er så små, de nøjagtige mekanismer, hvorved disse molekyler koordinerer med hinanden, er dårligt forstået.
Udgiver i Videnskabens fremskridt , Kyoto University's School of Engineering har fundet ud af, at to typer kinesin molekylære motorer har forskellige egenskaber for koordination. Samarbejde med National Institute of Information and Communications Technology, eller NICT, resultaterne blev gjort mulige takket være et nyt værktøj, som holdet udviklede, og som parkerer individuelle motorer på platforme, der er tusindvis af gange mindre end en enkelt celle.
"Kinesin er et motorprotein, der er involveret i handlinger som celledeling, muskelsammentrækninger, og flagelbevægelse. De bevæger sig langs disse lange proteinfilamenter kaldet mikrotubuli, " forklarer førsteforfatter Taikopaul Kaneko. "I kroppen, kinesins arbejder som et team for at transportere store molekyler inde i en celle, eller tillade selve cellen at bevæge sig."
For at observere koordineringen nøje, holdet konstruerede en enhed bestående af en række guldsøjler på 50 nanometer i diameter og med en afstand på 200 til 1000 nanometer fra hinanden. Til reference, en hudcelle er omkring 30 mikrometer, eller 30, 000 nanometer, i diameter.
"Vi kombinerede derefter dette array med selvsamlede monolag, eller SAM, der immobiliserede et enkelt kinesin-molekyle på hver nano-søjle, " fortsætter Kaneko. "Denne 'nano-mønster'-metode for motorproteiner giver os kontrol over antallet og afstanden mellem kinesiner, giver os mulighed for nøjagtigt at beregne, hvordan de transporterer mikrotubuli."
Holdet evaluerede to kinesiner:kinesin-1 og kinesin-14, som er involveret i intercellulær transport og celledeling, henholdsvis. Deres resultater viste, at i tilfælde af kinesin-1, hverken antallet eller afstanden mellem molekylerne ændrer mikrotubuliernes transporthastighed.
I modsætning, kinesin-14 nedsatte transporthastigheden, da antallet af motorer på en filament steg, men steg efterhånden som motorernes afstand blev større. Resultaterne indikerer, at mens kinesin-1-molekyler arbejder uafhængigt, kinesin-14 interagerer med hinanden for at justere transporthastigheden.
Ryuji Yokokawa, der ledede holdet, var overrasket over resultaterne, "Før vi startede denne undersøgelse, vi troede, at flere motorer førte til hurtigere transport og mere kraft. Men som de fleste ting inden for biologi, det er sjældent så enkelt."
Holdet vil bruge deres nye nano-mønstermetode til at studere mekanikken i andre kinesiner og forskellige molekylære motorer.
"Mennesker har over 40 kinesiner sammen med to andre typer molekylære motorer kaldet myosin og dynein. Vi kan endda modificere vores array for at studere, hvordan disse motorer virker i en tæthedsgradient. Vores resultater og dette nye værktøj vil helt sikkert udvide vores forståelse af forskellige grundlæggende cellulære processer, der er grundlæggende for alt liv, " afslutter Yokokawa.