Proteiner er essentielle for livet, og de udfører en lang række funktioner i kroppen, lige fra at transportere ilt til at bygge nye celler. For at fungere korrekt, skal proteiner foldes til en specifik tredimensionel form. Denne form bestemmes af rækkefølgen af aminosyrer, der udgør proteinet.
Imidlertid er processen med proteinfoldning ikke godt forstået. Forskere har i nogen tid vidst, at proteiner foldes på en trinvis måde, men detaljerne i denne proces er forblevet uhåndgribelige.
Den nye undersøgelse, offentliggjort i tidsskriftet Nature, giver ny indsigt i proteinfoldningsprocessen. Forskerne brugte en kombination af eksperimentelle og beregningsmæssige teknikker til at studere foldningen af et lille protein kaldet chymotrypsininhibitor 2 (CI2).
De fandt ud af, at CI2 folder i en række adskilte trin, som hver involverer dannelsen af en specifik hydrogenbinding. Disse hydrogenbindinger holder proteinet sammen og hjælper det med at opnå sin endelige form.
Forskerne fandt også ud af, at foldningen af CI2 assisteres af et chaperoneprotein kaldet Hsp90. Hsp90 er kendt for at hjælpe andre proteiner med at folde, men detaljerne i dets virkningsmekanisme har været uklare.
Den nye undersøgelse viser, at Hsp90 binder til CI2 og hjælper med at stabilisere dens delvist foldede tilstand. Dette gør det muligt for CI2 at folde til sin endelige form hurtigere og mere effektivt.
Resultaterne af denne undersøgelse har vigtige implikationer for at forstå, hvordan proteiner folder, og hvordan de fungerer dårligt ved sygdom. Ved at forstå detaljerne i proteinfoldningsprocessen kan forskere muligvis designe nye lægemidler og behandlinger, der er rettet mod fejlfoldede proteiner.
"Denne undersøgelse giver en ny ramme for at forstå, hvordan proteiner folder," sagde undersøgelsens hovedforfatter Dr. Nevan Krogan. "Denne viden kan føre til udvikling af nye behandlinger for en række sygdomme, herunder kræft, Alzheimers sygdom og cystisk fibrose."