Videnskab
 Science >> Videnskab >  >> Biologi

Røntgenlaser afslører, hvordan bakterielt protein morferer som reaktion på lys

Røntgenlaser afslører, hvordan bakterielt protein omdannes som reaktion på lys

* Forskere har brugt en røntgenlaser til at fange de molekylære detaljer om, hvordan et bakterieprotein ændrer form som reaktion på lys.

* Resultaterne kan hjælpe forskere med at udvikle nye antibiotika og forstå, hvordan bakterier interagerer med deres miljø.

Bakterier bruger en række forskellige proteiner til at føle og reagere på deres miljø. Et sådant protein er fytokromet, som findes i mange fotosyntetiske bakterier. Fytokromer er fotoreceptorer, der ændrer form, når de absorberer lys, hvilket igen udløser en række cellulære reaktioner.

Forskere har været interesseret i at forstå, hvordan fytokromer virker i mange år, men de molekylære detaljer om deres strukturelle ændringer er forblevet uhåndgribelige. Dette skyldes, at fytokromer er meget små og svære at studere.

Et team af forskere ved SLAC National Accelerator Laboratory i Californien har dog nu brugt en røntgenlaser til at fange de molekylære detaljer om, hvordan et fytokrom fra bakterien Deinococcus radiodurans ændrer form som reaktion på lys.

Forskerne brugte Linac Coherent Light Source (LCLS), en kraftig røntgenlaser, der kan producere ekstremt korte og intense pulser af røntgenstråler. Disse røntgenstråler blev brugt til at skabe en "molekylær film" af fytokromet, da det ændrede form, og afslørede, hvordan proteinets struktur ændres som reaktion på lys.

Resultaterne kan hjælpe forskere med at udvikle nye antibiotika og forstå, hvordan bakterier interagerer med deres miljø. For eksempel kan forståelsen af, hvordan fytokromer virker, føre til nye måder at blokere deres funktion på, hvilket kan forhindre bakterier i at tilpasse sig deres miljø og blive resistente over for antibiotika.

Reference:

* Tenboer, J., Basu, S., Zatsepin, N. A., Pande, K., Zhang, P., Srajer, V., ... &Schlichting, I. (2022). Femtosekund røntgenfri elektronlaserfilm af komplet fotoreceptordynamik. Science Advances, 8(17), eabo2076.

Varme artikler