Undersøgelse afslører, hvordan molekylær parasit replikerer, spreder evnen til at forårsage sygdom

En ny undersøgelse fra forskere ved University of Maryland School of Medicine (UMSOM) har afsløret, hvordan en molekylær parasit replikerer og spreder sin evne til at forårsage sygdom, hvilket giver ny indsigt i udviklingen af ​​terapier til behandling af en række sygdomme, herunder parasitære infektioner, kræft og neurodegenerative sygdomme.

Undersøgelsen, offentliggjort i tidsskriftet eLife, fokuserede på en molekylær parasit kaldet en prion, som er sammensat af et enkelt protein, der kan fejlfolde og aggregere, hvilket forårsager skade på hjerneceller og fører til forskellige neurodegenerative sygdomme såsom Creutzfeldt-Jakobs sygdom (CJD) ) og kogalskab.

Ved hjælp af en kombination af eksperimentelle og beregningsmetoder undersøgte forskerne de molekylære mekanismer, hvorved prioner replikerer og spreder deres evne til at forårsage sygdom. De fandt ud af, at det forkert foldede prionprotein kan fungere som en skabelon til at omdanne normale cellulære proteiner til den forkert foldede form, hvilket fører til en kædereaktion, der resulterer i akkumulering af patogene prioner.

Derudover opdagede forskerne, at det forkert foldede prionprotein kan overføres mellem celler, sprede sygdommen fra en celle til en anden og tillade infektionen at fortsætte og udvikle sig. Dette fund er særligt relevant for at forstå overførsel af prionsygdomme, da prioners evne til at sprede sig mellem celler er en nøglefaktor i deres evne til at forårsage sygdom.

Ved at belyse de molekylære mekanismer for prionreplikation og spredning giver denne undersøgelse vigtig indsigt i udviklingen af ​​terapier til behandling af prionsygdomme og andre sygdomme forårsaget af fejlfoldede proteiner. Resultaterne tyder på, at målretning af det forkert foldede prionprotein og forebyggelse af dets interaktioner med normale cellulære proteiner kunne være en potentiel terapeutisk strategi for disse sygdomme. Yderligere forskning er nødvendig for at omsætte disse resultater til effektive behandlinger, men denne undersøgelse repræsenterer et væsentligt skridt fremad i vores forståelse af prionreplikation og spredning.