Hvordan påvirker enzymer reaktionshastigheden?

Enzymer er biologiske katalysatorer, der markant øger hastigheden af ​​biokemiske reaktioner inden for levende organismer. De opnår dette ved at sænke aktiveringsenergien i reaktionen, som er den mindste mængde energi, der kræves for at reaktionen kan forekomme. Sådan gør de det:

1. Tilvejebringelse af en alternativ reaktionsvej: Enzymer skaber et specifikt miljø inden for deres aktive sted (en region på enzymet, der binder til underlaget), der letter reaktionen. Dette involverer ofte:

* bringe reaktanter tættere sammen: Enzymet fungerer som en "matchmaker" ved at orientere reaktanterne på en måde, der favoriserer deres interaktion.

* stabiliserende overgangsstater: Enzymets aktive sted kan binde til reaktionens overgangstilstand, en højenergi-mellemprodukt, hvilket gør det mere stabilt og lettere at danne.

* Tilvejebringelse af sure eller grundlæggende grupper: Enzymer kan tilvejebringe specifikke aminosyrerester inden for deres aktive sted, der kan donere eller acceptere protoner (H+), hvilket letter protonoverførselstrin i reaktionen.

2. Ændrer ikke reaktionens ligevægt: Enzymer påvirker ikke det endelige ligevægtspunkt for reaktionen. De fremskynder kun den hastighed, hvormed reaktionen når ligevægt.

Faktorer, der påvirker enzymaktivitet:

* Temperatur: Hvert enzym har en optimal temperatur, hvor det fungerer bedst. Ekstreme temperaturer kan denaturere (skader) enzymet.

* ph: I lighed med temperaturen har enzymer et optimalt pH -område. Uden for dette interval kan enzymets aktivitet reduceres.

* Substratkoncentration: Når substratkoncentrationen øges, øges reaktionshastigheden også, indtil enzymet bliver mættet med substrat.

* tilstedeværelse af hæmmere: Visse molekyler kan binde til enzymet og forhindre, at det fungerer, enten ved at blokere det aktive sted eller ændre enzymets form.

* tilstedeværelse af aktivatorer: Nogle molekyler kan binde til enzymet og øge dens aktivitet.

Kortfattet: Enzymer fremskynder biokemiske reaktioner ved at sænke den aktiveringsenergi, der kræves for at reaktionen skal fortsætte. De gør dette ved at skabe et specifikt miljø på deres aktive sted, der letter reaktionen uden at ændre reaktionens ligevægt.