Er et enzym specifikt med hensyn til hvilket substrater det kan binde?

Ja, enzymer er meget specifikke, med hensyn til hvilke substrater de kan binde. Denne specificitet er et nøgleegenskab for enzymer og er det, der gør dem så effektive katalysatorer.

Her er hvorfor:

* form og opladningskomplementaritet: Enzymer har en unik tredimensionel form med specifikke aktive steder. Disse aktive steder er som "låse", der kun passer til specifikke "taster", som er underlagene. Formen og ladningsfordelingen af ​​det aktive sted skal komplementere formen og ladningsfordelingen af ​​underlaget for at binde til at forekomme.

* "Lås og nøgle" Model: Den klassiske "Lock and Key" -model illustrerer denne specificitet. Enzymets aktive sted er låsen, og underlaget er nøglen. Kun den korrekte nøgle (substrat) kan passe ind i låsen (aktivt sted).

* induceret fit -model: En mere nøjagtig model er den "inducerede fit" -model. Denne model antyder, at enzymets aktive sted kan ændre form lidt for bedre at imødekomme underlaget, men pasningen skal stadig være meget specifik.

Eksempler på enzymspecificitet:

* lactase Bryder specifikt ned lactose (mælkesukker).

* sugrase nedbryder specifikt saccharose (bordsukker).

* pepsin nedbryder specifikt proteiner.

Konsekvenser af specificitet:

* Effektivitet: Enzymer kan katalysere reaktioner i meget hurtigere hastigheder end ikke-enzymatiske reaktioner, fordi de kun interagerer med deres specifikke underlag.

* regulering: Enzymspecificitet muliggør regulering af metaboliske veje. Forskellige enzymer kan reguleres for at kontrollere, hvilke reaktioner der forekommer på bestemte tidspunkter og placeringer.

Undtagelser fra specificitet:

Mens enzymer generelt er meget specifikke, er der nogle undtagelser. Nogle enzymer kan binde til en lille række relaterede substrater, og nogle enzymer kan modificeres for at acceptere forskellige underlag. Imidlertid er disse undtagelser sjældne, og princippet om enzymspecificitet gælder for langt de fleste enzymer.