* Hydrofobe interaktioner: Ikke -polære sidekæder klynger sammen i det indre af proteinet og undgår kontakt med vand.
* Hydrogenbindinger: Polære sidekæder danner brintbindinger med hinanden eller med vandmolekyler.
* ioniske interaktioner: Modsat ladede sidekæder tiltrækker hinanden.
* Disulfidbroer: Cysteinrester kan danne kovalente disulfidbindinger, der stabiliserer proteinstrukturen.
Eksempler på tertiære proteinstrukturer:
* myoglobin: Et kugleprotein, der binder ilt i muskelceller.
* lysozym: Et enzym, der nedbryder bakteriecellevægge.
* insulin: Et hormon, der regulerer blodsukkerniveauet.
Det er vigtigt at bemærke:
* Tertiær struktur er afgørende for funktionen af et protein. Den specifikke form af et protein giver det mulighed for at interagere med andre molekyler på en præcis måde.
* Den tertiære struktur af et protein beskrives ofte som en "fold". Der er mange forskellige proteinfoldninger, hver med sin egen unikke form og funktion.
I resumé er tertiær proteinstruktur det tredimensionelle arrangement af en enkelt polypeptidkæde, bestemt af interaktioner mellem dens aminosyresidekæder. Denne struktur er afgørende for proteinets funktion og eksemplificeres af forskellige proteiner som myoglobin, lysozym og insulin.
Sidste artikelHvilken form af et proteinmolekyle ligner?
Næste artikelHvilket kongerige udviklede først en kerne?
Varme artikler



