Kulstof nanorør efterligner biologi

Proteiner i lipidmembraner er en af ​​de grundlæggende byggesten i biologisk funktionalitet. Lawrence Livermore-forskere har fundet ud af, hvordan de kan efterligne deres rolle ved hjælp af kulstofnanorørporiner.

Ved at bruge højhastighed, atomkraftmikroskopi (HS-AFM), holdet viste, at en ny type biomimetisk kanal - carbon nanorør poriner (CNTP'er) - også er lateralt mobil i understøttede lipidmembraner, afspejler biologisk proteinadfærd.

Forskningen åbner døren for at bruge CNTP'er som modeller til at studere membranproteinfysik, samt alsidige og mobile komponenter til kunstige celler og hybridsystemer, der kombinerer biologiske celler og menneskeskabte komponenter.

Lipidmembraner repræsenterer en af ​​de grundlæggende komponenter i livets arkitektur, fordi de giver en alsidig matrix til en række forskellige membranproteiner, der kan udføre en række forskellige opgaver, herunder molekylær genkendelse og signaltransduktion, metabolittransport og membranombygning.

Lipidmembranens 2-D flydende natur gør det ikke kun muligt at tilpasse sig en række forskellige former, men tillader også membranproteiner at diffundere inden for dette 2-D plan, muliggør mange vigtige biologiske processer.

"For at forstå den grundlæggende fysik af proteinbevægelse i lipidmembranen, vi havde brug for en tilgang, der ville kombinere enkle og robuste membranproteinmodeller med billeddannelses- og sporingstilgange, der kan følge membranbevægelser på de relevante længde- og tidsskalaer, " sagde Yuliang Zhang, en LLNL postdoc-forsker og hovedforfatter af et papir i tidsskriftet, Philosophical Transactions of the Royal Society B .

Holdet skabte enkle og alsidige kunstige membranporeækvivalenter - CNTP'er - der er lavet af korte segmenter af enkeltvæggede kulstofnanorør, der selv kan indsætte i lipidmembranen og danne en transmembranpore. Disse meget simple genstande viser et væld af adfærd, der ligner membranproteinporer:de kan transportere vand, ioner og protoner på tværs af membranen.

"Vi fandt ud af, at CNTPS var i stand til at reproducere en anden nøgleegenskab ved membranproteiner - deres evne til at diffundere i lipidmembranen, " sagde Alex Noy, LLNL-videnskabsmand og hovedforsker på CNTP-projektet. "Højhastigheds AFM-billeddannelse kan fange realtidsdynamikken af ​​CNTP-bevægelse i den understøttede lipid-dobbeltlagsmembran."

Zhang sagde, at undersøgelsen viser, at lighederne mellem CNTP'er og biologiske membranporer ikke kun omfatter lignende transportegenskaber, men også evnen til at bevæge sig lateralt i membranen.

Andre LLNL-forskere omfatter Ramya Tunuguntla og Pyung-On Choi. Undersøgelsen vises i 20. juni-udgaven af Philosophical Transactions of the Royal Society B .