På vej mod et biologisk alternativ

Forskerholdet af prof. Dr. Oliver Einsle ved Universitetet i Freiburgs Institut for Biokemi har længe udforsket nitrogenases funktion. Nu introducerer gruppen den første tredimensionelle strukturelle analyse af enzymvarianten, der indeholder vanadium. Inden for rammerne af udarbejdelsen af ​​sin doktorafhandling, Daniel Sippel lykkedes med at producere og krystallisere vanadiumnitrogenase. Med dette som sit grundlag, han brugte røntgendiffraktionseksperimenter til at belyse dens rumlige struktur på niveauet for atomopløsning. Holdets langsigtede mål er at gøre nitrogenase bioteknologisk nyttigt for at udvikle alternativer til industrielle kemiske processer. Forskerne har præsenteret deres resultater i det videnskabelige tidsskrift Naturens kemiske biologi .

Grundstoffet nitrogen (N) er en nøglekomponent i alle organiske makromolekyler. Dets tilgængelighed i biosfæren er begrænset af, at den globale forekomst af nitrogen stort set er begrænset til gassen N2 i atmosfæren. Stabiliteten af ​​N2 gør den desuden utilgængelig for næsten alle organismer. Biologisk tilgængeligt kvælstof til landbrugsgødning er blevet fremstillet siden 1906 ved hjælp af Haber-Bosch-processen. Denne industrielle proces omdanner atmosfærisk nitrogen (N2) til ammoniak gennem en reaktion med brint. Dens betydning er så vigtig i dag, fordi fødevareproduktion for mere end halvdelen af ​​verdens befolkning kun kan garanteres ved hjælp af kvælstofgødning. I naturen, kun ét enzym - bakteriel nitrogenase - kan opnå den samme reaktion, men uden at udsende overskydende nitrogenforbindelser til miljøet, eller med andre ord, udvaskning af nitrater til grundvandet. Men indtil nu, funktionen af ​​dette kompleks, metalholdigt enzymsystem, som indeholder metal, er kun delvist forklaret.

Einsles team har allerede taget et væsentligt skridt i retning af større forståelse af nitrogenase. Forskerne var i stand til at hæmme enzymets aktivitet ved hjælp af den giftige gas carbonmonoxid (CO) for at vise, hvordan inhibitoren binder sig til jernmolybdæn-cofaktoren (FeMoco). Kendt som kernen i nitrogenase, det er blevet opkaldt efter de elementer, det indeholder. FeMoco kan katalysere reaktionen af ​​nitrogen og brint i en naturlig version af Haber-Bosch-processen. Samtidig vidste man, at en variant af nitrogenase indeholdende vanadium frem for molybdæn i sit aktive center og derfor kaldet FeVco også kan omdanne kulilte. Produkterne fra denne reaktion er reducerede kulstofforbindelser i form af korte kulstofkæder. Denne reaktion er den enzymatiske version af en anden væsentlig kemisk proces - Fischer-Tropsch syntese af kulbrinter, som kan bruges i stor skala til at syntetisere brændstoffer fra industrielle affaldsgasser, for eksempel.

Vanadiumnitrogenase fundet i jordbakterier kan i sine naturlige omgivelser udføre den samme syntese, som kun er mulig i industrielle processer ved hjælp af ekstreme tryk og høje temperaturer. Haber-Bosch- og Fischer-Tropsch-processerne bruges årligt til at omdanne hundredvis af millioner tons af de respektive gasser - N2 og CO - hvilket gør muligheden for en bæredygtig, biologisk alternativ af betydelig videnskabelig interesse.

Under forskningsarbejdet bl. det blev tydeligt, at de fleste dele af enzymets arkitektur lignede den "originale" indeholdende molybdæn. Alligevel, der er en vigtig forskel, der adskiller dem - den atomare struktur af den katalytiske cofaktor. Sippel og Einsle fandt ud af, at en vanadiumion erstatter molybdænionen i FeVco, og omfatter en yderligere udskiftning af en brodannende sulfidion med en kemisk meget anderledes carbonatanion (μ-1, 3 carbonat-brodannende ligand). Hvad der i første omgang ser ud til at være en lille forskel, har vidtrækkende effekter på cofaktorens geometriske og elektroniske struktur.

Forskningen finansieres af European Research Council (ERC) og den tyske forskningsfond (DFG) inden for rammerne af forskeruddannelsesgruppen 1976 "Functional Diversity of Cofactors" fra University of Freiburg og Priority Program "Iron-Sulphur for Liv."